Anatomia las vertebras lumbares

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Idiotipo
El idiotipo es el epítopo propio de una molécula perteneciente a un clon en particular. Este elemento forma parte o está muy próximo al lugar de reconocimiento del antígeno, y está situado en la porción variable Fab. En otras palabras, es el paratopo, o la región cercana de una inmunoglobulina puede ser reconocido como un epitopo por ciertos linfocitos (Staff, 2003). Según la Teoría deJerne, La formación de anticuerpos antiidiotipo formaría una red (red de Jerne) cuya función sería la regulación de la síntesis de nuevas inmunoglobulinas. (Peña, 1998).
Estructura
Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150kDa), también conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido.[31] En otras palabras, losanticuerpos son glucoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM demamíferos.[32]
Las inmunoglobulinas constan de distintos dominios, que a su vez se agrupan en las dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos cadenas ligeras (verde y amarillo) del anticuerpo. Los dominios de la inmunoglobulina están compuestos de entre 7 (en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.[33]
Primeros trabajos
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerposfueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff:
* En los años 1950, Porter procede a hacer una digestión suave con papaína, obteniendo tres fragmentos, dos de los cuales retenían laespecificidad de antígeno (Fab), mientras que el tercero no mostraba actividad de unión, mientras que se podía cristalizar (Fc).
* En 1959, Edelman, utilizando 2-Mercaptoetanol y urea, seguido de electroforesis, consigue aislar las cadenas ligeras y pesadas, al disociar sus enlaces disulfuro y no covalentes.
* Ese mismo año, Porter identifica los componentes de las cadenas ligeras y pesadasque se encontraban en sus fragmentos de papaína y pepsina, y consigue sus pesos moleculares.
* En 1960, Nisonoff demostró que la digestión con pepsina de IgG's producía un fragmento bivalente, que en realidad está formado por otros dos, que el denominó F (ab')2 .[34]

Dominios de inmunoglobulina
El monómero de Ig es una molécula en forma de "Y" que consta de dos cadenas de polipéptido; doscadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas conectadas por enlaces disulfuro.[28] Cada cadena se compone de dominios estructurales llamados dominios Ig. Estos dominios contienen entre 70 y 110 aminoácidos y se clasifican en diferentes categorías, por ejemplo en variables (IgV) y constantes (IgC) de acuerdo con su tamaño y función.[35] Tienen un "pliegue inmunoglobulina" caracterísicoen el cual dos láminas beta generan una forma de "sandwich", permaneciendo juntas por interacciones entre cisteínas bien conservadas a lo largo de la evolución, así como otros aminoácidos cargados.
Cadena pesada
Hay cinco tipos de Ig en mamíferos que se nombran por letras griegas: α, δ, ε, γ y μ.[3] El tipo de cadena pesada presente define la clase del anticuerpo.Estas cadenas se encuentran enlos anticuerpos IgA, IgD, IgE, IgG, e IgM respectivamente. Las distintas cadenas pesadas difieren en tamaño y composción: α y γ contienen aproximadamente 450 aminoácidos, mientras que μ y ε poseen aproximadamente 550 aminoácidos.[3]

1. Región Fab
2. Región Fc
3. Cadena pesada con un dominio variable (VH) seguido por un dominio constante (CH1), una región bisagra, y dos más constantes, los...
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