Apuntes Bioquímica

Bioquímica: ciencia que estudia las manifestaciones medibles de la química de la vida.

Composición química de los SV:
1. Agua
2. Componentes inorgánicos:
a. Iones, mantienen el pH de los fluidos y el potencial eléctrico de membrana, son mecanismos de transporte intermembrana.
Aniones: Cl, PO4, HCO3, SO4. Cationes: Na, K, Ca, Mg.
b. Minerales: Ca (contracción muscular), Fe (transporteO2), I (hormonas tiroideas), Cu, Cr, Mn, Se, Zn.
3. Componentes orgánicos o biomoléculas: mayoritarias C, H, O, N, y traza P (nucleótidos fosfatados), S (aá), Se.

Clasificación por peso molecular:
1. Bajo Pm: monosacáridos, lípidos, aá, nucleótidos.
2. Alto Pm: polisacáridos, proteínas, ácidos nucléicos.
3. Supramoléculas: proteínas poliméricas, ribosomas, material genético, membranas.Agua. 70% peso SV, por ser el reactivo fundamental de las reacciones químicas, determinar la conformación de biomoléculas y ser el medio esencial de los espacios extracelulares, soporte para transporte de señales químicas, intercambio de nutrientes y eliminación de desechos metabólicos. Disolvente polar universal por su naturaleza bipolar (solvatación). Clasificación de compuestos por solubilidad:hidrofílicos, hidrofóbicos, anfipáticos. Puede formar de uno a cuatro PdeH cambiando de estado.
Interacciones débiles en sistemas acuosos: PdeH (entre H unido a átomo electronegativo y otro de éstos, importante para alcohol, agua, péptidos y bases complementarias), interacciones hidrofóbicas (micela, bicapa), Van der Waals (la nube electrónica que rodea a los átomos neutros crea dipoloselectrónicos transitorios que provocan fuerzas atractivas y repulsivas) e interacciones iónicas (atractivas y repulsivas).

Aá: Cα con grupo amino, grupo carboxilo y radical situados tetraédricamente. Según el orden de giro de los sustituyentes más importante es dextro D o levo L. Funciones: unidades básicas de la estructura proteínica, parte de poliaminas, aminas biógenas, bases nitrogenadas; fuente deenergía.

Ecuación de Henderson-Hasselbalch: a 50% de presencia de ácido y base conjugada, el pH=pK.
Curva de titulación: pH en y, eqOH en x. Según el pKa de cada grupo funcional determina las zonas de tamponamiento y la carga neta a un pH determinado. Si el aá es neutro da curvas con dos etapas, si tiene un radical iónico da tres, una por cada pK.
Sustancia tampón: amortigua el pH.
Puntoisoeléctrico: valor de pH para el que el aá es neutro, es la media de los pK positivo y negativo.
Derivados de aá: dos cisteínas por puente bisulfuro cistina (de acción Redox, es una forma de eliminar cisteína en orina). Otra forma de crear derivados es cuando ya se ha formado la cadena polipeptídica añade grupos hidroxil y carboxilo (puede unirse por ese carboxilo γ-carboxiglutamato) dandohidroxilisina/prolina en el colágeno. Existen aá que no se encuentran en las proteínas como los de configuración D.

Péptido: producto de la unión de varios aá por enlace peptídico. Tiende a la hidrólisis porque hace falta energía para unir el carboxilo con el amino de un par de aá. Se nombra desde el grupo amino hacia el último residuo carboxilado.
Péptidos de interés biológico: glutatión(γ-glutamilcisteinil-glicina) protege los eritrocitos del deterioro oxidativo por su grupo sulfidrilo, conserva la hemoglobina en forma ferrosa, actúa como detoxificador y es un amortiguador de sulfidrilos. La síntesis se produce por las enzimas γ-glutamil cisteinasintetasa y la glutatiónsintetasa ambas con gasto energético, su alteración genera patologías. Hay dos formas de glutatión reducida y laoxidada, donde dos moléculas se unen por puente disulfuro. Cuando se forman radicales libres (O con alta capacidad oxidativa), y forman agua oxigenada por la superóxidodismutasa (muy oxidante, no interesa) la glutatiónperoxidasa se oxida convirtiéndolo en agua. La glutatiónreductasa regenera el glutatión.

Clasificación de los péptidos y proteínas:
1. Péptido: hasta 50 aá.
a. Oligopéptido.
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