Arquitectura

Estructura y función de biomoléculas – 2008
Química Biológica II B
Docentes:
Julio J. Caramelo
Darío Estrín
Adrián Turjansky

Valeria Levi
Marcelo Marti
Susana Correa

Estructura y Función de Biomoléculas

Clase 1

Introducción a la biología estructural
JJC
jcaramelo@leloir.org.ar

Cronograma de clases para el 1er parcial
Fecha

Tema

Disertante

Agosto 22Introducción a la biología estructural

J. Caramelo

Técnicas espectroscópicas: fluorescencia I

J. Caramelo

29

Técnicas espectroscópicas: fluorescencia II

J. Caramelo

Septiembre 3

27

Técnicas espectroscópicas: CD, LS, SPR, calorimetía

J. Caramelo

5

Plegamiento in vitro de proteínas

J. Caramelo

10

Plegamiento in vivo de proteínas: chaperonas
moleculares

J.Caramelo

12

Estructuras supramoleculares. Máquinas proteícas.

J. Caramelo

17

Espectroscopía de molécula única. FCS

V. Levi

19

Interacciones/Campos de fuerza

A. Turjanski

24

Dinámica molecular/Termodinámica estadística

A. Turjanski
A. Turjanski

26

Energía libre/Docking

Octubre 1

TP: estructura de proteínas computacional

M. Marti

3

TP: estructura deproteínas computacional

M. Marti

8

Ejemplos de problemas resueltos por modelado
molecular

A. Turjanski

10

1er parcial

1

Cronograma de clases para el 2do parcial
Fecha

Tema

Disertante

15

Difracción de rayos X

G. Paris

Octubre 22

Interacción proteínas – hidratos de carbono

J. Caramelo

Relación estructura-función. Control redox

R. Wolosiuk29

Enzimología

R. Wolosiuk

31

Diseño racional y evolución dirigida de enzimas

R. Wolosiuk

Noviembre 5

RMN de proteínas

J. Caramelo

7

Proteínas de membrana

J. Delfino

12

Espectroscopía Raman

D. Murgida

14

Trabajo practico: fluorescencia

V. Levi – S. Correa – M. Marti

19

Trabajo practico: estabilidad de proteínas

V. Levi – S. Correa – M.Marti

21

Trabajo práctico: FRET, quenching

V. Levi – S. Correa – M. Marti

26

Seminario alumnos

28

Seminario alumnos

24

Diciembre 3

2do parcial

10

Recuperatorio

BIBLIOGRAFIA:
1) Fersht, A. Structure and mechanism in protein science (1999)
Freeman Press. Capítulos 1, 11, 17 y 18
2) Advances in Protein Chemistry (1995) Vol. 46.
Capítulo 3 (Free energy balancein protein folding)
3) Branden y Tooze. Introduction to Protein Structure (1999)
Garland Publishing, Inc.
4) Whitford, D. Proteins. Structure and function (2005)
Editorial John Wiley & Sons
5) Lesk, A. Protein Science. Architecture, Function and genomics (2004)
Oxford University Press
6) Schulz G.E. y Schirmer R.H. Principles of protein structure (1979)
Editorial Springer

FibroblastosNeuronas

Astrocitos
Glóbulos rojos

2

“Los sistemas biológicos son necesariamente metaestables. Son
creados, modulados y destruídos de acuerdo a un plan temporal que
cumple las necesidades de supervivencia de las células, organismos y
especies….Claramente, ningún organismo vivo se encuentra cercano al
equilibrio verdadero o estaría muerto…
Los sistemas sobreviven al consumirenergía libre y regular las
velocidades de los procesos. Un ser humano utiliza diariamente unos 40
kg de ATP, y el 90 % de la información en un genoma codifica para
catalizadores biológicos…
A medida que algo se hace más rápido, es más difícil realizarlo de
forma precisa. Precisión y especificidad son comunmente sacrificados
en nombre de la velocidad…
Este balance es especialmente importante aloptimizar la velocidad de
transferencia de información desde los genes hacia la estructura de
ácidos nucleicos y proteínas.
La entropía de activación necesaria para promover una expresión
genética precisa….es superada mediante el uso intenso de nucleótidos
trifosfato en los procesos de revisión y edición”
Paul Sigler

Estructura y función de biomoléculas
Observación inicial
Marco...