Bacterias

PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS

primera
primera descripción. Jöns Jakob Berzelius , químico sueco (1838)
Papel
Papel en organismos vivos : James B. Sumner (1926), enzima ureasa.
La
La primera secuencia de proteínas : insulina. Frederick Sanger, (premio
Sanger,
Nobel,1958).
Las
Las primeras estructuras de proteínas resuesltas: hemoglobina y la
resuesltas:
mioglobina
mioglobina,. MaxPerutz y Sir John Cowdery Kendrew, (1958) Premio Nobel
Perutz
Cowdery
de
de Química (1962 )

historia
historia

asparagina
asparagina ⇒ aspargos
Glutamina
Glutamina ⇒ gluten
Tirosina
Tirosina ⇒ queso “tyros”
tyros”
Glicina
Glicina ⇒ dulce “glykos”
“glykos”

Descubrimiento:
Descubrimiento: Primero asparagina (1806)
asparagina
Último
Último treonina (1938)

Proteína
Proteína ⇒griego “proteios”
proteios”
La primera fila
De primer rango (son las que ejecutan las tareas)

Reactividad

Tamaño
Forma
Carga
Hidrofobicidad

difieren sólo en sus cadenas laterales

Carbono α
Centro quiral

Estructura

Aminoácidos componentes de proteínas

pH 7.0

Aminoácidos
Aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en
forma catiónica (con cargapositiva)
pH
pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga
negativa).
Ion
Ion dipolar o zwitterion: pH específico para cada aminoácido, donde la
zwitterion:
carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el
conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.

Ion polar o ZWITTERION

D (dextro) y L (levo) isómeros
Proteínas: sólo tienen aminoácidos en formaL

Aminoácidos:
arreglos espaciales:
estereoisómeros

No
No esenciales
Alanina
Alanina (Ala)
Prolina
Prolina (Pro)
Glicina Gly)
Glicina (Gly)
Serina
Serina (Ser)
Cisteína Cys)
Cisteína (Cys) **
Asparagina Asn)
Asparagina (Asn)
Glutamina Gln)
Glutamina (Gln)
Tirosina Tyr)
Tirosina (Tyr) **
Ácido
Ácido aspártico (Asp)
Asp)
Ácido
Ácido glutámico (Glu)
Glu)

EsencialesEsenciales (dieta)

Valina
Valina (Val)
Leucina
Leucina (Leu)
Treonina Thr)
Treonina (Thr)
Lisina
Lisina (Lys)
Triptófano Trp)
Triptófano (Trp)
Histidina His)
Histidina (His) *
Fenilalanina Phe)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina Ile)
Isoleucina (Ile)
Arginina Arg)
Arginina (Arg) *
Metionina Met)
Metionina (Met)

Clasificación
Clasificación según su
obtención

Dulce
Dulcede Quitopamba
(Nariño, Colombia)

Carne,
Carne, huevos,
los lácteos y algunos
vegetales como
la espelta, la soja y
la quinoa.
la

Combinaciones
Combinaciones de
alimentos
alimentos que suman los
aminoácidos esenciales
son:
garbanzos
garbanzos y avena
trigo
trigo y habichuelas
maíz
maíz y lentejas
arroz
arroz y maní (cacahuetes)
arroz
arroz y frijol (8)

AlimentosAlimentos con aminoácidos
esenciales

• Arginina y lisina⇒ cargados +
• Acido aspártico y glutámico ⇒ cargados –
• Histidina (+/-)
(+/-

Polares
Polares hidrófilos (superficie de las proteínas:
ionizados
ionizados al pH ~7)
No
No polares hidrófobos (insolubles)

Por
Por solubilidad de agua: influida por la
cadenas
polaridad de las cadenas laterales

CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN DEAMINOÁCIDOS

R – POLAR CARGADO - : D E

R – POLAR CARGADO + : K R H

R – POLAR NO CARGADO
SPTCNQ

R – AROMÁTICO
FYW

R – NO POLAR - ALIFÁTICO
GA V L I M

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

No polar,

Polar,

22. Pirrolisina (descubierto en 2002), que aparece sólo
en arqueobacterias metanógenas. Methanosarcina barkeri.
derivado de la lisina; codificada en el ADN por elcodón UAG (señal de parada Ámbar).

21. Selenocisteína (descubierto en 1986)
bacterias y arqueobacterias: función catabólica y de
oxidación-reducción
Eucariotas: función antioxidante y anabólica.
codificado con UGA, codón de terminación en conjunción
con fragmento del ARNm llamado SecIS (Secuencia de
Inserción de la Selenocisteína) codifica para la inserción de
dicho aminoácido en la...