Bioinorgánica Del Hierro Y El Zinc

Química Bioinorgánica del Hierro y el Zinc

Bioinorgánica del hierro

Proteínas de hierro que contienen grupos hemo

Hemoglobina y mioglobina
La mioglobina es una proteína monomérica, por lo que está compuesta por una única cadena de aminoácidos, llamada globina, la cual se une a un grupo hemo, que es el que contiene hierro. Esta proteína se encuentra en los músculos esqueléticos y esutilizada para almacenar oxígeno.
Por su parte, la hemoglobina presenta una estructura cuaternaria constituida por cuatro subunidades iguales a los de la mioglobina. La hemoglobina circula por la sangre, transportando el oxígeno a los órganos y a los músculos, donde es captado por la mioglobina.
Ambas están íntimamente relacionadas, tanto desde el punto de vista estructural como del funcional. Enlas dos el hierro está asociado al mismo grupo prostético, es decir la parte no proteica de la proteína, que es la protoporfirinia IX, a la que se unen formando lo que denominamos grupo hemo.
En ambos sistemas, el hierro posee un índice de coordinación de cinco: está unido a los cuatro nitrógenos del grupo prostético y a un quinto nitrógeno de un aminoácido (la histidina) de la cadenapolipética. El hierro posee una sexta posición de coordinación, que inicialmente está desocupada, en la que puede fijarse el oxígeno cuando los sistemas interactúan con éste.
Cuando el oxígeno se une al grupo hemo, el átomo de hierro sufre cambios en su configuración electrónica que lo modifican, haciendo que pase de ser de alto espín a bajo espín. Esto hace que el centro metálico cambie sus propiedades,de paramagnéticas a diamagnéticas, reduciendo su el radio iónico del catión Fe+2. De esta manera, el átomo de hierro, que en la forma desoxigenada de la proteína se encontraba ligeramente por encima del plano porfirínico, puede ahora ubicarse dentro del anillo, con lo que arrastra al resto imidazol. Este desplazamiento del resto imidazol es transmitido a toda la cadena polipeptídica, magnificandoel efecto a lo largo de la macromolécula, de tal manera que los movimientos originados por la oxigenación del grupo hemo determinan cambios estructurales importantes en las otras subunidades de la molécula.
Si bien tanto la hemoglobina como la mioglobina pueden interactuar con el oxígeno, su rol fisiológico es diferente. La hemoglobina toma el oxígeno a nivel pulmonar y lo transporta a lostejidos a través del sistema circulatorio. El oxígeno puede luego unirse a la mioglobina, donde queda almacenado hasta que es requerido para alguna función metabólica. Pero a la hemoglobina le queda una función adicional, que es llevar el dióxido de carbono (CO2) hacia los pulmones, transporte en el que los grupos hemo no están directamente involucrados.
El efecto de ciertos gases tóxicos, como porejemplo, el monóxido de carbono (CO), el monóxido de nitrógeno (NO) y el trifluoruro de fósforo (PF3), sobre el sistema respiratorio se debe al hecho de que los mismos pueden competir con el oxígeno por la sexta posición de coordinación en torno al hierro y llegar a desplazarlo, por ser ligandos más fuertes. Por lo tanto, al quedar bloqueada esa posición, el sistema ya no puede fijar el oxígeno ylas proteínas no cumplen su función esencial.

Citocromos
Los citocromos son hemoproteínas que actúan en las cadenas de transferencia de electrones en las mitocondrias, a partir de la óxido-reducción del par Fe+2/Fe+3. Se trata en general de moléculas pequeñas dentro del grupo de las macromoléculas. Los miembros terminales de las cadenas de los citocromos deben poseer además la propiedad dereaccionar directamente con el oxígeno. Pueden aparecer también en la fijación del nitrógeno y en algunas reacciones enzimáticas asociadas al proceso de la fotosíntesis.
Se conocen unos cincuenta citocromos diferentes y su clasificación es bastante complicada, sobre todo ante la falta de información estructural detallas de la mayoría de ellos. Habitualmente se emplea criterios espectroscópicos,...