Biologia

LA MATRIZ EXTRACELULAR
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
Las macromoléculas que constituyen la matriz extracelular son de cuatro grandes
tipos: (1) sistema colágeno (2) sistema elástico (3) proteoglicanos (4) glicoproteínas
Multifuncionales (laminina, fibronectina, tenascina, trombospondina y otras). Cada
Una desempeña funciones de manera integrada con las demás; esto hace que la
Matriz sea calificadacomo un verdadero complejo funcional. Los colágenos y el
Sistema elástico constituyen la arquitectura de la matriz extracelular. Las glicoproteínas
Actúan como moléculas de adhesión del sustrato intercelular, importantes en las
Interacciones célula-célula y célula-matriz. Los glicosaminoglicanos y proteoglicanos
Tienen un papel fundamental en el equilibrio hidroelectrolítico y ácido básico.COLÁGENOS
Los colágenos forman una gran familia de proteínas que tienen por características
Agruparse formando una estructura supramolecular. De modo general, las moléculas
Resultan de la asociación de tres cadenas polipeptídicas en con una formación
Característica de triple hélice. Además de la triple hélice, los colágenos poseen
Dominios globulares, que le confieren flexibilidad yespecificidad a las moléculas que
Los poseen.
Actualmente se conocen aproximadamente 27 tipos de colágenos con diferentes
Localizaciones y desempeñan diferentes funciones. Los colágenos han sido clasificados
Teniendo en cuenta la forma en que se agregan: colágenos fibrilares I, II, III,
V y XI y colágenos no fibrilares VI, VII, VIII, X
Los no fibrilares a su vez se clasifican teniendo en cuenta laconstitución y
Presentación de las fibrillas:
a) Colágenos que forman membrana; son tipo IV, VI y VIII.
b) Colágenos con interrupción de la triple hélice (grupo de FACITS = Fibrilla
Associated collagen whit interrupted triple hélice); son tipo IX, XII, XIV.
c) Colágenos que forman microfibrillas en cuenta de rosario; son tipo VI.
d) Colágeno que forman fibras de anclaje; son tipo VII.

Elcolágeno tipo I es un heterotrímero formado por dos cadenas α1 (I) y una cadena
α2 (I), con 300 nm de longitud. Se encuentra en la dermis, en el tendón, en la lámina
Propia de todas las mucosas y en la placenta se localiza a nivel del estroma velloso Es la molécula más abundante, y la encontramos además en los procesos de Inflamación crónica y fibrosis, sustituyendo los tejidos parenquimatosos, comofue Observado en las vellosidades coriales de la placenta de mujeres con Enfermedad Hipertensiva del Embarazo.

El colágeno tipo II es un homotrímero formado por tres cadenas α1 (III) y se encuentra en tejidos que necesitan más elasticidad y menor rigidez, como los tejidos embrionarios y linfáticos. En las vellosidades coriales se localiza debajo del trofoblasto y en el estroma de la placenta.El colágeno tipo III es un homotrímero formado por tres cadenas α-1 (III). Se encuentra en los tejidos que necesitan más elasticidad y menor resistencia como los tejidos embrionarios, linfáticos y formando parte del estroma vellositario normal.
El colágeno tipo V es un heterotrímero, presenta tres cadenas α-1 (V), α-2 (V), α-3 (V) y se localiza en la piel, el músculo liso y córnea.

Elcolágeno tipo XI es un heterotrímero formado por las cadenas α-1 (XI), α2 (XI) y α-3 (XI) y se encuentra en el cartílago.

Dentro de los colágenos que forman membrana encontramos los tipos IV, VI y
VIII.

El colágeno IV se caracteriza por formar una trama filamentosa en forma de una malla conocida como «tela de corral de gallina» y se localiza en las membranas basales. Está formado por dos tipos decadenas, α-1 (IV) y α-2 (IV), que se asocian para formar una malla tridimensional.

El colágeno VI es un heterotrímero formado por tres cadenas genéticamente distintas: α-1 (VI), α-2(VI) y α-3 (VI). Posee dos dominios globulares de igual diámetro, separados por un dominio helicoidal corto de 110 nm; tiene una secuencia de 335 a 336 residuos de aminoácidos, donde la cisteína forma puentes...