Bioquimica

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punto isoeléctrico (pi) es pH en cuál un detalle molécula o la superficie no lleva ninguna red carga eléctrica. Amphoteric las moléculas llamaron zwitterions contenga las cargas positivas y negativas dependiendo de grupos funcionales presente en la molécula. Son afectados por el pH de su ambiente circundante y pueden convertirse en más positivamente o negativamente cargado debido a la pérdida oal aumento de protones (H+). Una molécula pi puede afectar su solubilidad en cierto pH. Tales moléculas tienen mínimo solubilidad en soluciones del agua o de sal en el pH que corresponde a su pi y se ven a menudo a precipitado fuera de solución. Biológico amphoteric las moléculas tales como proteínas contienen ácido y básico grupos funcionales. Los aminoácidos que componen las proteínas puedenser positivos, negativos, neutrales o polares en naturaleza, y juntos dan a proteína su carga total. En a pH debajo de su pi, proteínas lleve una carga positiva neta. Sobre su pi llevan una carga negativa neta. Proteínas puede ser separado según su punto isoeléctrico (carga total) en un gel de polyacrylamide usando una técnica llamada el enfocarse isoeléctrico. Esta técnica utiliza un gradiente delpH para separar las proteínas. El enfocarse isoeléctrico es también el primer paso en la preformación 2.o electrophoresis del gel de polyacrylamide del gel.
Para aminoácido con solamente uno amina y uno carboxyl el grupo, el pi puede ser calculado de pKas de esta molécula.
Para los aminoácidos con más de dos grupos ionizables, por ejemplo lysine, se utiliza el mismo fórmula, pero este vez losdos pKa usados son los de los dos grupos que pierden y ganan una carga de la forma neutral del aminoácido. Lysine tiene un solo pKa carboxylic y dos valores del pKa de la amina (uno de los cuales esté en R-grupo), protonated tan completamente el lysine tiene una carga de +2 redes. Para conseguir una carga neutral, debemos deprotonate el lysine, y por lo tanto para utilizar dos veces R-grupo yvalores del pKa de la amina (encontrados en Lista de aminoácidos estándares).
Sin embargo, un tratamiento más exacto de esto requiere avanzado ácido/base conocimiento y cálculos.
pH de un gel electrophoretic es determinado por almacenador intermediario utilizado para ese gel. Si pH del almacenador intermediario está sobre el pi de la proteína que es funcionada, proteína emigrará al poste positivo(la carga negativa se atrae a un poste positivo). Si pH del almacenador intermediario está debajo del pi del proteína siendo funcionado, proteína emigrará al poste negativo del gel (la carga positiva se atrae al poste negativo). Si proteína se funciona con un almacenador intermediario pH que sea igual al pi, él no emigrará en todos. Esto es también verdad para los aminoácidos individuales

1su punto isoeléctrico (pI) promedio es de 4,6. A este pH, las caseínas se encuentra en su punto de menor solubilidad debido a la reducción de las repulsiones intermoleculares

el punto isoeléctrico de la insulina de
5,4 hacia la neutralidad

Albumina entre 4. 7 y 4.9
Para la queratina del cabello el punto isoeléctrico es a pH 4. Para la queratina del cabello el punto isoeléctrico Para laqueratina del cabello el punto isoeléctrico es a pH 4.1.

2
Las proteínas de la clara del huevo son ovoalbúmina principalmente, que se desnaturaliza con el calor, conalbúmina en un 14%, ovomucoide (2%) y ovomucina (2%) esta última es la responsable de que se cuaje el huevo al calentarlo.

3.


Prueba de la ninhidrina (Hidrato de tricetohidrindeno).
Todas aquellas sustancias quepresentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre, reaccionaran con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de un color violáceo o amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos, poseen esta característica, la reacción sirve para identificarlos. Algunas soluciones de amonio y aminas, dan la coloración característica, aparentemente debido a una oxidación y reducción...
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