Casos clínicos de enzimas y proteínas

Caso clínico: Polineuropatía amiloide familiar en caninos.
La paciente era una perrita de 6 años de edad que vivía en Lisboa, Portugal. Sus primeros síntomas fueron episodios de estreñimiento y cólico abdominal, que parecieron dos años antes. Al final, los ataques, de una semana de duración, se hicieron más fuertes, alternando con períodos de diarrea y estreñimiento. Un año atrás no se percibióuna grave quemadura en la pata, pero actualmente se le notaba molestia en las patas. Los análisis de una biopsia cutánea mostraron la presencia de una sustancia amiloide en los músculos erectores del pelo y las paredes de los pequeños vasos.
1. ¿Qué es el amiloide? ¿Cómo se detecta?
Virchow, en 1853, denomina amiloide a esta substancia por tomar con el iodo un color parecido al que toma elalmidón.
Sabemos que es una proteína porque tienen como estructura los aminoácidos, en este caso tenemos a una proteína conjugada por estar formada de la misma más otros elementos como los carbohidratos. Según los niveles de organización, tiene sus 4 niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario; de acuerdo a los enlaces que componen el amiloide.
Se detecta de acuerdo a lasintomatología se empieza a sospechar de este material proteináceo, se pueden realizar estudios de rutina para ir descartando otros padecimientos que se puedan confundir.
Entonces para su detección recurrimos a los métodos de estudio de las proteínas, se realiza una biopsia, que consiste en tomar una muestra del tejido, para que en un mortero se ponga dicha muestra y se extraigan todas las proteínas;posteriormente abarcamos la identificación, se pueden usar varios métodos, uno de ellos es la cromatografía en columna con Sephadex que es un gel, en donde éste tiene poros casi imperceptibles los cuales sirven para captar las proteínas de acuerdo a el tamaño y el peso de éstas, para esto se deben de conocer las propiedades y estructura de las proteínas; al tenerlas identificadas se prosigue a lacuantificación, se usa un espectrofotómetro utilizando muestras patrón. Ahora sabemos que la estructura y la funcionalidad están estrechamente ligadas, porque la estructura es la que definirá su función.
¿Qué tipo de amiloide está presente en este caso?
Es una proteína sérica que ha mutado al ser heredada. La variedad más frecuente de PAF es causada por una mutación genética en el cromosoma 18q11.2-q12.1, surgiendo una proteína mutante de la transtirretina que se deposita como amiloide en diferentes órganos. La transtirretina (TTR) se sintetiza fundamentalmente en el hígado y en los plexos coroideos, y actúa como intermediaria en el transporte de las hormonas tiroideas y del retinol. Se han descrito 74 mutaciones de la TTR identificadas como causa de los fenotipos de PAF denominados tipo I yII. La mutación más frecuente en la PAF tipo I es la sustitución de valina por metionina en la posición 30 (TTR met 30).
La amiloidosis puede ser localizada o sistémica, y actualmente tienden a clasificarse en función del tipo de fibrilla acumulado y de su origen.
En este sentido, bioquímicamente existen tres tipos principales de amiloide. El primer tipo denominado amiloidosis AL que se presentaen la amiloidosis primaria. El segundo tipo se denomina amiloidosis AA y se presenta en pacientes con amiloidosis secundaria. El tercer tipo, denominado amiloidosis AF, se asocia con una polineuropatía amiloide familiar. Existen otros tipos como la amiloidosis senil, cerebral, relacionada con la hemodiálisis, localizada y endocrina.
En la amiloidosis primaria (AL) no existe evidencia deenfermedades asociadas salvo el mieloma múltiple. Puede haber afectación de corazón-sistema vascular, pulmones, piel, lengua, tiroides y tracto gastrointestinal. Asimismo, con frecuencia se ven afectados órganos parenquimatosos como hígado, bazo y riñones.
En la amiloidosis secundaria (AA) los depósitos muestran predilección por el bazo, hígado, riñón, suprarrenales y ganglios linfáticos.
En la...