Cinética Enzimática

* Definición de la Cinética Enzimática: La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar oaislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc., y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

* Estudio de laspropiedades cinéticas de las enzimas: La reacción catalizada por una enzima utiliza la misma cantidad de sustrato y genera la misma cantidad de producto que una reacción no catalizada. Al igual que ocurre en otros tipos de catálisis, las enzimas no alteran en absoluto el equilibrio de la reacción entre sustrato y producto. Sin embargo, al contrario que las reacciones químicas, las enzimas sesaturan. Esto significa que a mayor cantidad de sustrato, mayor número de centros catalíticos estarán ocupados, lo que incrementará la eficiencia de la reacción, hasta el momento en que todos los sitios posibles estén ocupados. En ese momento se habrá alcanzado el punto de saturación de la enzima y, aunque se añada más sustrato, no aumentará más la eficiencia. Las dos propiedades cinéticas másimportantes de una enzima son: el tiempo que tarda en saturarse con un sustrato en particular y la máxima velocidad de reacción que pueda alcanzar. El conocimiento de estas propiedades hace posible hipotetizar acerca del comportamiento de una enzima en el ambiente celular y predecir cómo responderá frente a un cambio de esas condiciones.

* Comprensión del papel del cambio de energía libre en lacinética enzimática: (FALTA)
* Diagramación de la relación entre la velocidad de reacción y los factores que la modifican: La temperatura, el pH y la concentración del sustrato alteran las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas, con importantes implicaciones en la salud y la enfermedad. Las enzimas alteran las velocidades de reacción por medio de: 1) abatir la energía de activaciónpara formar estados de transición, 2) servir como plantillas para incrementar las concentraciones locales de sustrato y 3) proporcionar aminoácidos cuyos grupos funcionales cumplan con funciones especificas en la catálisis. Aunque las enzimas modifican de manera profunda las velocidades de las reacciones, no afectan las constantes de equilibrio ni los cambios globales en la energía libre de esasreacciones. La catálisis enzimática comprende estados de transición de menor energía que los correspondientes en reacciones no catalizadas. De este modo, disminuye la barrera energética para la reacción.
Concentración de sustrato: En general a medida que aumenta la cantidad de reactivos o sustratos la velocidad también aumenta. En el caso de las reacciones químicas conviene aclarar que la velocidadse mide como cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, el efecto de la cantidad de sustrato es el siguiente:
A medida que aumenta la cantidad de sustrato la velocidad aumenta en forma lineal, luego si bien la velocidad continúa aumentando ya no lo hace en forma lineal hasta que finalmente la reacción alcanza una velocidad máximaque es constante, se vuelve independiente de la cantidad de sustrato. Esto ocurre debido a que los sitios activos de las enzimas se encuentran todos interactuando con las moléculas de sustrato, por lo tanto hasta que no finalice la reacción la enzima no puede unirse a otro sustrato.

Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática
Temperatura: En general las reacciones...