Cinética enzimática:

INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL
Escuela Nacional de Ciencias Biológicas
Práctica 5.6 Cinética enzimática: Efecto de laConcentración del sustrato y de los inhibidores
Laboratorio de BIOQUÍMICA GENERAL
Grupo: 4QV1 Sección 3

Introducción: EFECTO DE LA CONCENTRACIONSOBRE EL SUSTRATO
Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por los enzimas, pero estas muestran también un rasgo característicoque no se observa en las reacciones enzimáticas: la saturación del sustrato.
velocidad inicial de la reacción Vo es casi proporcional a la concentración del sustrato y la reacción, por lo tanto esaproximadamente de primer orden con respecto al mismo. Sin embargo a medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad inicial de la reacción disminuye, y deja de ser aproximadamenteproporcional a la concentración del sustrato.
La teoría de Michaelis–Menten supone que la enzima E se combinan en primer lugar con el sustrato S para formar el complejo enzima-sustrato ES; a continuacióneste último se escinde en una segunda etapa, para formar enzima libre y producto P.


La ecuación de Michaelis - Menten es la ecuación de velocidad de reacciones catalizadas por enzimas que soloactúan sobre un sustrato.

INHIBIDORES
A partir del estudio de los inhibidores de tus enzimas se ha obtenido información de importancia sobre el mecanismo y los caminos de la catálisis enzimática, laespecificidad del sustrato de los enzimas, la naturaleza de los grupos funcionales en el centro activo y la participación de ciertos grupos funcionales en el mantenimiento de la conformación activa dela molécula del enzima. Además, la inhibición de algunos enzimas por metabólitos específicos constituye un elemento importante en la regulación del metabolismo intermediario.
Los tres tipos...