Compuestos orgánicos

Compuestos Orgánicos
Proteínas
Compuestas por carbono, nitrógeno, oxigeno, hidrogeno y en ocasiones azufre. Se forman por la unión de aminoácidos.
- Aminoácidos: monómeros (estructura básica) de las proteínas, formados por la unión de un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) a un carbono central llamado carbono alfa. El grupo amino tiene propiedades básicas mientras que el carboxiloácidas. Solo hay 20 aminoácidos diferentes que se encuentran codificados en los ácidos nucleicos. Los aminoácidos esenciales son aquellos que se tienen que incorporar mediante la dieta, en el ser humano son 10 (Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano, Valina)

- Polipéptidos: unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos, de este manerase generar dipéptidos (unión de dos monómeros), tripéptidos (unión de tres monómeros) y así sucesivamente (a las uniones que tienen menos de 10 aminoácidos se les llama oligopeptidos). A uniones de 10 a 100 aminoácidos se les llama polipéptidos, sobre 100 son proteínas.
* Enlace Peptídico: unión del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, por cada enlace se libera unamolécula de agua (síntesis por deshidratación). La ruptura de este enlace es por hidrólisis (se le agrega agua).

- Organización: la conformación de una proteína determina su función.
* Estructura Primaria: secuencia lineal de aminoácidos

* Estructura Secundaria: los aminoácidos que forman estructuras primarias interactúan entre sí formando enlaces por puente de hidrogeno. Se puedenformar hélices α o láminas plegadas β.

* Estructura Terciaria: los polipéptidos se pliegan formando diferentes formas que se estabilizan mediante enlaces por puente de hidrogeno y puentes disulfuros.

* Estructura Cuaternaria: unión de dos a mas polipéptidos para formar moléculas de proteínas más grandes.

- Propiedades: son específicas, cada individuo posee proteínas con secuencias deaminoácidos determinadas. Cuando estas son sometida a ciertas condiciones como cambios de temperatura o pH pueden desnaturalizarse (generalmente es irreversible). Esto produce un cambio en la estructura de la proteína, por lo que su función se ve afectada.
* Proteínas Conjugadas o Heteroproteínas: moléculas que tienen un parte proteica y otra no proteica. Ejemplos de esto son las cromoproteínascomo la hemoglobina (asociadas con metales, en este caso hierro), las nucleoproteínas como ribosomas y cromosomas (asociadas con ácidos nucleicos), las lipoproteínas (asociadas con lípidos) y glicoproteínas (asociadas con carbohidratos)
* Holoproteínas: moléculas que solo presentan proteínas en su estructura.

- Funciones:
* Estructural: se encuentran formando partes de estructuras comomembranas, citoesqueleto, cilios, flagelos, fibras del huso, cromosomas, ribosomas. Otorgan resistencia y elasticidad a estos, como el colágeno (presente en tejido conjuntico fibroso), la elastina (presente en tejido conjuntivo elástico) y la queratina (presente en la epidermis).
* Hormonal: regulan el metabolismo en nuestro organismo. Ejemplos de esto son la insulina y el glucagón (que regulanla glicemia), la hormona del crecimiento y la calcitonina (que regula la calcemia)
* Defensiva: nos protegen contra infecciones y hemorragias. Ejemplos de esto son las inmunoglobulinas, la trombina y el fibrinógeno (que participan en la formación de coágulos).
* Transporte: transportan sustancias en la sangre y tejidos como la hemoglobina, mioglobina y lipoproteínas. También regulan elpaso de solutos y agua a través de membranas como la proteína transportadora de la membrana plasmática.
* Contráctil: participa en la contracción muscular formando parte de las miofibrillas (actina y miosina)
* Reserva: son una fuente de energía, como la ovoalbúmina (presente en el huevo) y gliadina (presente en el trigo).
* Enzimática: forman parte de la estructura de enzimas....