Ensayos

3.3 LA SODIO-POTASIO-ATPasa.
El gradiente de Na+ es generado por una proteína denominada Na+K+-ATPasa, que trabaja bombeando Na+ a través de la membrana basolateral al exterior de la célula aexpensas del ATP, manteniendo la concentración de Na+ interna mucho más baja que la del medio externo (Lenhinger, 1987, Darnell et al, 1988).
La Na+K+-ATPasa, se ha solubilizado y purificado a partir demembranas de diversos tipos celulares, entre ellas la de riñón de mamífero y el órgano eléctrico de anguilas. La enzima es probablemente un dímero conteniendo cada subunidad dos cadenas polipéptidasdiferentes. Una de ellas de peso molecular Mr= 50.000 y la otra es un polipéptido no glucosilado de peso molecular Mr= 120.000 que tiene un sitio catalítico para la hidrólisis de ATP. El proceso completode transporte implica el traslado de 3 Na+ hacia el exterior y 2 K+ hacia el interior mediante la escisión de una molécula de ATP.
La Na+K+-ATPasa está orientada en la membrana de modo quesobresale por ambas caras de esta. La región que sobresale hacia el citoplasma tiene un sitio para la fijación de ATP y tres sitios de alta afinidad para la fijación de iones Na+. El Kt o constante deafinidad para la fijación del Na+ a la ATPasa es de 0.2 mM, valor este, muy por debajo a la concentración intracelular de Na+ (Tabla 2); lo que garantiza que el Na+ es bombeado a una velocidad máxima. En lacara externa la ATPasa tiene dos sitios de alta afinidad para el K+. El Kt, es de 0.05 mM, valor este, también muy por debajo de la concentración de K+ extracelular, garantizando un bombeo también avelocidad máxima. La ATPasa debe contener uno o más conductos iónicos y ciertos cambios conformacionales potenciados por la hidrólisis del ATP que le permiten bombear Na+ y K+ en contra de susgradientes electroquímicos.
Tabla 2. Gradientes de concentración iónicos de mamíferos celula-sangre
El mecanismo de acoplamiento entre las reacciones de transporte de Na+ y K+ y la escisión de ATP, no se...