enzimas
Páginas: 4 (828 palabras)
Publicado: 18 de marzo de 2013
Enzimología Industrial
Reporte
Práctica 5 “Comportamiento cinético de la catalasa”
Nombre del catedrático:
Integrantes de Equipo:Firma
Fecha de entrega:
Miércoles, 06 de Marzo del 2013.
INTRODUCCIÓN
El mecanismo por el cual las enzimas incrementanla velocidad de la reacción es reduciendo la energía libre de activación requerida para transformar un sustrato al producto correspondiente, sin afectar la constante de equilibrio.
La actividadde una enzima se evalúa en función de la velocidad de la reacción. La cinética enzimática estudia la velocidad de la reacción, los factores que la modifican y el mecanismo de la misma. Los factoresfisicoquímicos que modifican la actividad de la enzima son: concentración del sustrato, concentración de la enzima, pH, temperatura, fuerza iónica, inhibidores.
Leonor Michaelis y Maud Menten en1913, propusieron un modelo clásico para el estudio de la cinética enzimática. Este modelo consiste en graficar la velocidad de la actividad enzimática y la concentración del sustrato. Estarepresentación gráfica permite determinar la constante de Michaelis-Menten (KM) al interpolar la mitad de la velocidad máxima (Vmáx).
La catalasa utiliza una molécula de peróxido de hidrógeno (H2O2) comosustrato donador de electrones y otra molécula de H2O2 como oxidante o aceptor de electrones. (Cedillo Jiménez & Hernández López, 2002)
OBJETIVO
Analizar los factores que inciden sobrela actividad enzimática de la catalasa
METODOLOGÍA
Materiales y Reactivos
Mortero con pistilo Hojas vegetal
Tubos eppendorf Buffer de fosfato de potasio
Espátula Peróxido de hidrogenoEspectrofotómetro Centrifuga
Celdas Micropipetas
Puntas
Procedimiento:
Sustrato (µl) Enzima (µl)
18.17 10
37.5 10
75 10
100 10
150 10
300 10
Tabla 1...
Reporte
Práctica 5 “Comportamiento cinético de la catalasa”
Nombre del catedrático:
Integrantes de Equipo:Firma
Fecha de entrega:
Miércoles, 06 de Marzo del 2013.
INTRODUCCIÓN
El mecanismo por el cual las enzimas incrementanla velocidad de la reacción es reduciendo la energía libre de activación requerida para transformar un sustrato al producto correspondiente, sin afectar la constante de equilibrio.
La actividadde una enzima se evalúa en función de la velocidad de la reacción. La cinética enzimática estudia la velocidad de la reacción, los factores que la modifican y el mecanismo de la misma. Los factoresfisicoquímicos que modifican la actividad de la enzima son: concentración del sustrato, concentración de la enzima, pH, temperatura, fuerza iónica, inhibidores.
Leonor Michaelis y Maud Menten en1913, propusieron un modelo clásico para el estudio de la cinética enzimática. Este modelo consiste en graficar la velocidad de la actividad enzimática y la concentración del sustrato. Estarepresentación gráfica permite determinar la constante de Michaelis-Menten (KM) al interpolar la mitad de la velocidad máxima (Vmáx).
La catalasa utiliza una molécula de peróxido de hidrógeno (H2O2) comosustrato donador de electrones y otra molécula de H2O2 como oxidante o aceptor de electrones. (Cedillo Jiménez & Hernández López, 2002)
OBJETIVO
Analizar los factores que inciden sobrela actividad enzimática de la catalasa
METODOLOGÍA
Materiales y Reactivos
Mortero con pistilo Hojas vegetal
Tubos eppendorf Buffer de fosfato de potasio
Espátula Peróxido de hidrogenoEspectrofotómetro Centrifuga
Celdas Micropipetas
Puntas
Procedimiento:
Sustrato (µl) Enzima (µl)
18.17 10
37.5 10
75 10
100 10
150 10
300 10
Tabla 1...
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