Enzimas
Páginas: 5 (1092 palabras)
Publicado: 6 de diciembre de 2011
Enzimas
Las enzimas son proteínas, una función importante de las proteínas es su papel como catalizadores ya que los procesos vivos se componen de reacciones bioquímicas, sin catalizadores estas reacciones no serian lo suficientemente rápidas para mantener la vida.
Una reacción química se da cuando las moléculas que chocan tienen cantidad mínima de energía denominada energía de activación(Ea):
Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química y que no se altera de forma permanente por la reacción
- cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el lugar activo y el sustrato pose estructuras complementaria.
Los factores enzimáticos pueden ser iones o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas.
El componente proteico deuna enzima que carece de un factor esencial se llama apoenzima.
Las enzimas intactas con sus factores unidos se llaman holoenzimas.
Clasificación:
En la actualidad se clasifican de acuerdo con la reacción que catalizan. Los seis principales son:
1.- Oxidoreductasas.- Catalizan reacciones de oxidación-reducción (deshidrogenasas, oxidasa, oxigenasas, reductasas, peroxidasas, hidrolasas)2.- Trasferasas.- Cataliza reacciones en que hay transferencias de grupos de una molécula a otra ( amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo).
3.- Hidrolasas.- Se produce la rotura por enlaces de adición de agua. (esterasas, fosfatasas, peptidasas).
4.- Liasas.- Se eliminan grupos para formar un doble enlace (liasas, descarboxilasas, hidratasas desamisas, sintasas).
5.-Isomerasas.- grupo heterogeneo de enzimas. Catalizan varios tipos de reordamiento intramolecular.
6.- Ligasas.- cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato. La energía la aporta la hidrólisis del ATP.
Cinética Enzimática.
La velocidad de una reacción bioquímica se define como el cambio de la concentración de un reactante o producto por unidad de tiempo.
Elestudio cuantitativo de la catálisis enzimática, se denomina Cinética enzimática, proporciona información sobre las velocidades de reacción.
Inhibición enzimática.-
Las moléculas que reducen la actividad de una enzima se llama inhibidor, incluye fármacos, conservantes alimentarios y venosos, son importantes para regular las rutas metabólicas. Se describen tres clases: competitivos, acompetitivosno competitivos.
El competitivo se une a la enzima libre y no al complejo ES (sustrato que se une a una enzima), para formar un complejo enzima inibidor (EI).
El acompetitivo se une al complejo enzima sustrato y no al enzima libre
El nocompetitivo puede unirse tanto a la enzima – sustrato
CATALISIS
Un mecanismo es un conjunto de pasos en una reacción química mediante el cual unsustrato se transforma en un producto.
Varios factores contribuyen a la catálisis enzimática
1.- efecto de proximidad y tensión
2.- efectos electrostáticos
3.- catálisis acido básica
4.- catálisis covalente
Efecto de proximidad y tensión: Para que ocurra una reacción bioquímica el sustrato debe de acercarse a los grupos funcionales catalíticos dentro de un lugar activo.
EfectoElectrostático: La fuerza de las interacciones están relacionadas con la capacidad de las moléculas de disolvente. El agua al unirse al sustrato esta en gran medida excluido del lugar activo
Catálisis Acido Básica: Los ácidos y las bases generales son sustancias que pueden liberar o aceptar un protón
Catálisis Covalente: En algunas encimas un grupo de nucleótilo de una cadena lateral formaun enlace covalente con el sustrato.
COENZIMAS: Son moléculas orgánicos que tienen diversas funciones en la catálisis enzimática. La mayoría de las enzimas derivan de las vitaminas; estas se dividen en hidrosolubles y liposolubles.
HIDROSOLUBLES: Tiamina, riboflavina, piridoxina, niacina acido pantotenico, biotina, acido fólico, Vitaminas; B12, C.
LIPOSOLUBLES: A,D,E,K.
TEMPERATURA:...
Las enzimas son proteínas, una función importante de las proteínas es su papel como catalizadores ya que los procesos vivos se componen de reacciones bioquímicas, sin catalizadores estas reacciones no serian lo suficientemente rápidas para mantener la vida.
Una reacción química se da cuando las moléculas que chocan tienen cantidad mínima de energía denominada energía de activación(Ea):
Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química y que no se altera de forma permanente por la reacción
- cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el lugar activo y el sustrato pose estructuras complementaria.
Los factores enzimáticos pueden ser iones o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas.
El componente proteico deuna enzima que carece de un factor esencial se llama apoenzima.
Las enzimas intactas con sus factores unidos se llaman holoenzimas.
Clasificación:
En la actualidad se clasifican de acuerdo con la reacción que catalizan. Los seis principales son:
1.- Oxidoreductasas.- Catalizan reacciones de oxidación-reducción (deshidrogenasas, oxidasa, oxigenasas, reductasas, peroxidasas, hidrolasas)2.- Trasferasas.- Cataliza reacciones en que hay transferencias de grupos de una molécula a otra ( amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo).
3.- Hidrolasas.- Se produce la rotura por enlaces de adición de agua. (esterasas, fosfatasas, peptidasas).
4.- Liasas.- Se eliminan grupos para formar un doble enlace (liasas, descarboxilasas, hidratasas desamisas, sintasas).
5.-Isomerasas.- grupo heterogeneo de enzimas. Catalizan varios tipos de reordamiento intramolecular.
6.- Ligasas.- cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato. La energía la aporta la hidrólisis del ATP.
Cinética Enzimática.
La velocidad de una reacción bioquímica se define como el cambio de la concentración de un reactante o producto por unidad de tiempo.
Elestudio cuantitativo de la catálisis enzimática, se denomina Cinética enzimática, proporciona información sobre las velocidades de reacción.
Inhibición enzimática.-
Las moléculas que reducen la actividad de una enzima se llama inhibidor, incluye fármacos, conservantes alimentarios y venosos, son importantes para regular las rutas metabólicas. Se describen tres clases: competitivos, acompetitivosno competitivos.
El competitivo se une a la enzima libre y no al complejo ES (sustrato que se une a una enzima), para formar un complejo enzima inibidor (EI).
El acompetitivo se une al complejo enzima sustrato y no al enzima libre
El nocompetitivo puede unirse tanto a la enzima – sustrato
CATALISIS
Un mecanismo es un conjunto de pasos en una reacción química mediante el cual unsustrato se transforma en un producto.
Varios factores contribuyen a la catálisis enzimática
1.- efecto de proximidad y tensión
2.- efectos electrostáticos
3.- catálisis acido básica
4.- catálisis covalente
Efecto de proximidad y tensión: Para que ocurra una reacción bioquímica el sustrato debe de acercarse a los grupos funcionales catalíticos dentro de un lugar activo.
EfectoElectrostático: La fuerza de las interacciones están relacionadas con la capacidad de las moléculas de disolvente. El agua al unirse al sustrato esta en gran medida excluido del lugar activo
Catálisis Acido Básica: Los ácidos y las bases generales son sustancias que pueden liberar o aceptar un protón
Catálisis Covalente: En algunas encimas un grupo de nucleótilo de una cadena lateral formaun enlace covalente con el sustrato.
COENZIMAS: Son moléculas orgánicos que tienen diversas funciones en la catálisis enzimática. La mayoría de las enzimas derivan de las vitaminas; estas se dividen en hidrosolubles y liposolubles.
HIDROSOLUBLES: Tiamina, riboflavina, piridoxina, niacina acido pantotenico, biotina, acido fólico, Vitaminas; B12, C.
LIPOSOLUBLES: A,D,E,K.
TEMPERATURA:...
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