enzimas

 Enzimas alostéricas
El modelo de Michaelis-Menten ayudó mucho al desarrollo de la química de las enzimas gracias a su simplicidad y aplicabilidad. Sin embargo, este modelo no explica las propiedades cinéticas de muchas enzimas. Un grupo de enzimas que no obedecen la cinética de Michaelis-Menten son las enzimas alostéricas, estas enzimas tienen varias subunidades y varios sitios activos.
Enlas enzimas alostéricas la unión de un sustrato a un sitio activo puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula. Un posible resultado de esta interacción entre subunidades es que la unión del sustrato resulte cooperativo, es decir que la unión del sustrato en un sitio activo facilita la unión de los otros sustratos en los sitios activos vecinos.
Además la actividad deuna enzima alostérica puede ser alterada por moléculas regulatorias que se unan de manera reversible sitios sobre la proteína que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos. Así, las propiedades catalíticas de las enzimas alostéricas pueden ajustarse para cumplir con las demandas inmediatas de la célula. Debido a ello las enzimas alostéricas son los puntos clave de regulación de las víasmetabólicas.
Las enzimas reguladas por modificaciones no-covalentes son llamadas de alostéricas. Las mismas son encontradas en casi todas las vías metabólicas y generalmente está catalizando una reacción irreversible localizada en el inicio de la vía. En cuanto a su estructura, son oligoméricas o sea compuestas de varías cadenas polipeptídicas, cada una con una casa de campo activa. La conexióndel substrato a la casa de campo activa de una de las subunidades afecta la conformación de las demás, facilitando la conexión de los demás substratos a casas de campo activas.
Las enzimas alostéricas son sensibles reguladores del metabolismo, porque al se conecten la determinados metabolitos celulares su actividad sufre grandes alteraciones. Estos metabolitos también pueden ser llamados deefetuadores o moduladores alostéricos, y pueden ser positivos (aumento de la velocidad de reacción) o negativos (reducción de la velocidad de reacción) de acuerdo con su efecto. Por lo tanto el moduladores alostéricos pueden tutear tanto como inhibidores como activadores de la reacción enzimática.
En la mayoría de las vías metabólicas es común que el producto final tuteé como modulador alostériconegativo de la enzima que cataliza las primeras reacciones de la vía. Por lo tanto cuando la concentración de este producto queda aumentada él va a actuar como un inhibidor alostérico, disminuyendo la velocidad de la vía y su propia producción. Este mecanismo es denominado inhibición por retroalimentación o feedback. Si el producto final comience a ser consumido y consecuentemente su concentracióndisminuya él va a dejar de inhibir la vía, haciendo con eso que la vía haya su velocidad aumentada.

Alostérica
La mayoría de las enzimas alostéricas son proteínas con varias subunidades. La unión del sustrato a un protómero en una enzima alostérica afecta a las propiedades de unión de los protómeros adyacentes. La actividad de las enzimas alostéricas se ve afectada por moléculas efectoras que seunen a otros lugares denominados lugares alostéricos o reguladores. Las enzimas alostéricas generalmente catalizan pasos reguladores clave de las rutas bioquímicas.
Enzimas reguladoras
Son catalizadores biológicos, que además de las propiedades que caracterizan a las enzimas, presentan características que le confieren papeles reguladores del metabolismo. Existen dos tipos:
Las enzimas alostéricasy
Las enzimas moduladas covalentemente.
Enzimas alostéricas.
La actividad catalítica de la enzima es modulada por la unión no covalente de un metabólito específico a un centro de la proteína, diferente al centro catalítico.
Generalidades
1:- Existen sistemas multienzimáticos donde el producto de la reacción actúa como inhibidor específico de una enzima situada al comienzo de la secuencia....