Fisiologia

1.- CONFORMACION AL AZAR: En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la
misma, no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda
distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria. En estos casos se
habla de conformación al azar.
2.- HELICE α: Cuando la cadena principal de un polipéptido se pliega en el espacio en
forma de helicoide dextrógirose adopta una conformación denominada hélice α. Esta
estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de
hidrógeno (Figura 6). Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace
peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado en
posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlacepeptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en
posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por
residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm (Figura
7). Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hélice α representa una distancia
de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA. Lascadenas laterales de los AA se sitúan en la
parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos (Figura 8).
En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier AA, a excepción de la
prolina, cuyo Cα no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este
motivo, la prolina suele determinar una interrupción en la conformación en hélice
α(Figura 9). Los AA muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice α porque
los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de
atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en hélice α es la que predomina a
valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados. En caso contrario,
adoptan la conformación al azar.
3.- HOJA β:Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que
permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada
estructura β (Figura 10). Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las
estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar
entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuraslaminares llamadas por
su forma hojas plegadas u hojas β. Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido
NC, la hoja plegada resultante es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos
opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela (Figura 11). Esta conformación es
típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda o las β-queratinas de las plumas de
ave, pero también aparece enproteínas globlulares como las inmunoglobulinas.
Proteínas 6
4.- GIROS β: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a menudo están
conectadas entre sí por medio de los llamados giros β (Figura 12). Son secuencias cortas,
con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena
principal de un polipéptido. AA como Asn, Gly y Pro, que se acomodan mal enestructuras de tipo α o β, aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La
conformación de los giros β está estabilizada por medio de puentes de hidrógeno entre los
residuos 1 y 4 (Figura 12).
5.- CONFORMACION DEL COLAGENO: El colágeno es una imporante proteína
fibrosa, con función estructural. Presenta una secuencia típica compuesta por la
repetición periódica de grupos de tres AA. Elprimer AA de cada grupo es Gly, y los
otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un AA cualquiera. La frecuencia periódica de la
Pro condiciona el enrollamiento peculiar del colágeno en forma de hélice levógira. La
glicina, sin cadena lateral, permite la aproximación entre distintas hélices, de forma que
tres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro. El tercer AA...