Glicosilacion

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GLICOSILACIÓN

Es un proceso químico en el que se adiciona un carbohidrato a otra molécula. Esta molécula se denomina aceptor. La molécula aceptora puede ser de muchos tipos, por ejemplo de naturaleza proteica o lipídica. En las glicoproteínas, la unión de los oligosacáridos a la proteína puede ser de dos tipos:

 O-glicosilación Asn

 N-glicosilación SerThr
Hidroxilisina.

N-glicosilación (cuando se unen al grupo amino de la asparagina)
O-glicosilación (cuando se unen al grupo OH de la serina o de la treonina)

N-GLICOSILACIÓN:
El procesado completo de los N-oligosacáridos de las N-glicoproteínas ocurre de manera secuencial, durante su movimiento desde las cisternas de la cara cisa las cisternas de cara trans del complejo de Golgi.
Los N-oligosacáridos se procesan en el aparato de Golgi mediante una secuencia ordenada de reacciones de modificación del N-oligosacárido base añadido a las proteínas en el RER constituido por 14 residuos de azúcares (GlcNAc2Man9Glc3). En el RER se eliminan de este N-oligosacárido base los tres residuos de glucosa (Glc) y una de lasmanosas (Man). Tras su transporte al aparato de Golgi, ese N-oligosacárido (GlcNAc2Man8) sufre diversas modificaciones posteriores llamadas glicosilación terminal. Así, la primera modificación en las N-glicoproteínas que van a ser secretadas o destinadas a la membrana plasmática es la eliminación de tres residuos de manosa. A esto le sigue la adicción secuencial N-acetilglucosamina (GlcNAc), laeliminación de dos manosas más y la adicción de una fucosa y de otras dos N-acetilglucosamina. Finalmente se añaden dos galactosas y dos residuos de ácido siálico.
Las distintas N-glicoproteínas se modifican de modo diferente durante su paso a través del Golgi, dependiendo de la estructura de proteína que es procesada, así como de la cantidad de enzimas implicadas en el proceso presentes en elcomplejo de Golgi de los diferentes tipos de células.
Por consiguiente, las proteínas pueden salir del Golgi con diversos N-oligosacáridos unidos a ellas.

Por ejemplo:
Lactosamina es encontrado comúnmente en todos los N-glicanos del cerebro. La acción de diferentes manosidasas (enzimas que catalizan la eliminación de residuos de manosa) en las 9 manosas que constituyenel N-oligosacárido base conduce a la formación de cinco diferentes N-oligomanosidos con distinta ramificación
Los azúcares añadidos a las proteínas tiene un papel fundamental en promover el correcto plegamiento y ensamblaje de las mismas aumentando su estabilidad. Además confieren información de localización de blanco, o pueden estar involucrados en el reconocimiento de proteínas y en elreconocimiento célula a célula.
O-GLICOSILACIÓN:
Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas.
La O-glicosilación de proteínas comienza en aparato de Golgi con la unión de N-acetilgalactosamina (GalNAc) o manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) o Treonina (Thr) de la proteína. Los residuos de N-actilglucosamina, galactosa,fucosa o ácido siálico son añadidos uno a uno de manera secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por ello en diferente O-oligosacáridos (O-glicanos) con estructura ramificada, compuesto por pocos residuos de monosacáridos.
Un ejemplo:
De O-oligosacáridos con cadenas laterales que pueden inducir una respuesta inmunológica son los grupos sanguíneos (antígenos) A, B, y O queson O-oligosacáridos que unidos a glicoproteínas o glicolípidos se presentan en la superficie de eritrocitos (glóbulos rojos) y otros tipos de células.

Glucoproteínas
 Un número alto de proteínas se encuentran unidas covalentemente a uno o más carbohidratos, formando glucoproteínas
 Abarca un amplio espectro de proteínas con diferentes funciones: enzimas, proteínas de transporte,...
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