Glucogenolisis

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GLUCOGENOLISIS

INTRODUCCION:
La glucogenólisis aumenta en el músculo varios cientos de veces inmediatamente después del comienzo de la contracción. Esto comprende la activación rápida de la fosforilasa causada por la activación rápida de la fosforilasa cinasa por el calcio, la misma señal que inicia la contracción. La fosforilasa cinasa muscular tiene cuatro tipos de subunidades: alfa, betagamma y delta, en una estructura representada como (alfa-beta gamma-delta).
Las subunidades alfa y beta contienen residuos de serina que son fosforilados por la proteincinasa dependiente de AMPc. La subunidad beta fija 4 iones calcio y es idéntica a la proteína fijadora de calcio, calmodulina. La fijación del calcio activa el sitio catalítico de la subunidad gamma en tanto que la moléculapermanece en la configuración b desfosforilada. Sin embargo, la forma a fosforilada sólo es activada en forma total en presencia de calcio. En un hecho significativo que la calmodulina sea análoga en estructura a la TpC, la proteína fijadora de calcio en el músculo. Una segunda molécula de calmodulina o de TpC puede interactuar con la fosforilasa cinasa, aumentando la activación. Por lo tanto laactivación de la contracción muscular y de la glucogenólisis son realizadas por la misma proteína fijadora de calcio, que asegura su sincronización.
Las enzimas que participan en la glucogenólisis son:

1.1
a) Fosforilasa: Es la enzima más importante para el desdoblamiento del glucógeno. Rompe el enlace 1,4 de la unidad de glucosilo del extremo de una rama o cadena de glucógeno, y catalizasimultáneamente la transferencia del glucosilo liberado a un fosfato inorgánico. De esta manera, la fosforilasa puede desdoblar casi la tercera parte de la molécula de glucógeno en glucosa 1-fosfato. Lo que queda de la molécula de glucógeno después de que la fosforilasa ha ejercido su efecto máximo se llama "dextrina límite".
La fosforilasa hepática se activa por transfosforilación (del ATP), debida a laenzima cinasa de desfosfofosforilasa, en presencia de magnesio. Esta activación es acelerada varias veces por el monofosfato cíclico de adenosina (AMP, o fosfato de 3,5-ribosa-adenina cíclica). El AMP se forma a partir del ATP por efecto de la enzima ciclasa de adenilo, que se encuentra en las membranas celulares. El glucágon y la adrenalina triplican la formación de AMP, por lo tanto, activan así lafosforilasa hepática, lo que explica su potente efecto glucogenolítico.
1.2.
b) Fosforilasa del Músculo: Esta enzima difiere de la fosforilasa hepática por varias razones, principalmente porque existe en dos formas, las variedades a y b. La fosforilasa a del músculo (P.M. 495 000) es un dímero de b, y contiene cuatro unidades de fosfato de piridoxal por molécula, en tanto que la variedad b sólocontiene dos.
Las dos variedades presentan transformaciones mutuas. En el músculo en reposo predomina ampliamente la fosforilasa b; se activa y convierte en fosforilasa a por efecto de la cinasa de fosforilasa b, activada a su vez por el AMP cíclico. Puesto que la adrenalina (pero no el glucágon) aumenta considerablemente la formación de la AMP cíclico en el músculo, esta hormona aumenta laactividad de las fosforilasas del músculo e hígado, mientras que la acción del glucágon sólo se ejerce sobre el hígado.
En reposo, el AMP cíclico del músculo no basta para activar la fosforilasa, pero el ejercicio muscular y la anaerobiosis probablemente aumentan localmente la concentración del adenilato cíclico.
1.3 Enzima de desramificación (glucosidasa de 1,6 –amilo):
Puesto que la fosforilasasólo ataca los enlaces 1,4 glucosídicos, deja de actuar cuando llega a un punto de ramificación. Cori y Larner (1951) dedujeron que la fosforólisis de las principales cadenas externas se detiene a varias unidades glucosílicas de distancia de un punto de ramificación; pero en el caso de las ramas laterales, prosigue hasta que sólo queda la unidad de glucosilo fijada por el enlace 1,6. La molécula...
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