Histidina

La histidina es un aminoácido esencial (no puede ser fabricado por el propio organismo y debe ser ingerido en la dieta). Es uno de los 22 aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas genéticamente. Se abrevia como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado positivamente. Fue purificado por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, Alemania.
Los productos lácteos, la carne, elpollo y el pescado contienen histidina. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilación. La histamina es una sustancia liberada por las células del sistema inmune durante una reacción alérgica. Participa también en el desarrollo y manutención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas.
Contenido
• 1 Propiedadesquímicas
• 2 Biosíntesis de la histidina
• 3 Características y beneficios
• 4 Usos terapéuticos de la histidina
• 5 Referencias

Propiedades químicas
El aminoácido tiene un pKa de 6,5. Esto significa que, pequeñas variaciones del pH fisiológico cambiarán su carga total. Por debajo de un pH de 6, el anillo imidazol está mayoritariamente protonación, con carga positiva. El anillo imidazol estambién Hidrocarburo aromático.
Durante la catálisis, el nitrógeno básico de la histidina es capaz de captar un protón de la serina, tironina y cisteína, por eso forma parte del centro catalítico de determinados enzimas.
Su cadena lateral está cargada positivamente (aminoácido básico) a valores de pH fisiológico. De los veinte alfa-aminoácidos, únicamente la histidina (con un pkH=6) ionizadentro de la escala de pH fisiológicos. A un pH de 6, su grupo lateral imidazol sólo está cargado en un 50% lo que hace que la histidina sea neutra en un extremo básico del espectro de pH fisiológico. Este hecho tiene como consecuencia que las cadenas laterales de la histidina participen en las reacciones catalíticas de las enzimas.

En lo que respecta a su papel en la molécula de hemoglobina, elquinto ligando del hemo Fe(II) es HisF8, la histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II) está posicionado o,22 Å fuera del plano del hemo de la lado de la histidina proximal y, además, está coordinado por oxígeno. La histidina distal (distante) se une mediante un puente de hidrógeno al oxígeno. En la hemoglobina la sexta posición del ligando Fe (II) se movió hasta un punto de 0,55 Åfuera del plano del hemo.
Se degrada por alfa-cetoglutarato, aunque la conversión de la histidina en glutamato es más complicada respecto a la del resto de aminoácidos que se degradan mediante esta reacción. Se desamina de forma no oxidativa, luego se hidrata y su anillo imizol se cliva para formar N-formiminoglutamato. Luego el grupo formimino transfiere el tetrahidrofolato para formar ácidoglutámico y N5-formimino-tetrahidrofolato.
Biosíntesis de la histidina
Cinco de los seis átomos de la histidina derivan del 5-fosforribosil-alfa-pirofosfato(PRPP) un intermediario también involucrado en la biosíntesis del triptófano, los nucleótidos de purina y los de pirimidina. El sexto carbono de la histidina se origina a partir del ATP. Los átomos de ATP que no se incorporan en la histidina seeliminan como 5-aminoimidazol-4-carboxamida ribonucleótido que también es un intermediario en la síntesis de purinas. La biosíntesis inusual de la histidina a partir de una purina se citó como evidencia que apoya la hipótesis de que la vida en su origen se basó en el RNA. Los residuos de histidina son con frecuencia componentes de los sitio activo de las enzimas, donde actúan como núcleofilo ocatalizadores generales ácido-base, o ambos. Por consiguiente, el descubrimiento de que el RNA tiene propiedades catalíticas sugiere que la mitad imidazol de las purinas cumple un papel similar en estos enzimas RNA (ribozimas). Esto sugiere que la vía de la síntesis de la histidina es un fósil de la transición hacia una forma de vida más eficiente basada en proteínas.
[editar] Características y...