Ilustracion

6. Cinética enzimática.

Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por las enzimas, en los seres vivos. No obstante, estasmuestran (además del fenómeno de la especificidad, antes comentado) un rasgo característico que no se observa en los catalizadores no enzimáticos, se trata de la saturación por el sustrato, entendida entérminos de ocupación de los centros activos de todas las moléculas de enzima.

Estudiar el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad de una enzima no es sencillo si pensamos quelógicamente la concentración del sustrato disminuye según avanza la reacción. Una simplificación en los experimentos cinéticos consiste en medir la velocidad inicial (Vo). Si el tiempo es suficientementecorto la disminución de sustrato será mínima y ésta podrá considerarse, por tanto, casi constante. La Figura 5 muestra el efecto de distintas concentraciones de sustrato sobre la velocidad inicial de lareacción catalizada por un enzima.

En la cinética enzimática de la Figura 5 se distinguen tres fases:

• Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción es directamenteproporcional a la concentración del sustrato (relación lineal), la cinética es de primer orden.

• Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamenteconstante e independiente de la concentración de sustrato, la cinética se considera de orden cero.

• Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso deja de ser lineal, y aesta zona se la denomina de cinética mixta.

Este comportamiento es característico de la mayoría de las enzimas y fue estudiado por Michaelis y Menten en 1913. La velocidad de una reacción catalizadanos indica la cantidad de sustrato consumido, o producto formado, por unidad de tiempo. En el Sistema Internacional se designa por “U” (unidad de actividad enzimática) y corresponde a los µmoles...