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ESTRUCTURA SECUNDARIA  LAMINAR DE UNA CADENA PEPTÍDICA.

Paralela. Antiparalela.

Estructura terciaria: es la configuración espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptídica (cada una con su correspondiente estructura secundaria - hélice y - laminar), como consecuencia de las interacciones establecidas entre diferentes puntos de la cadena. El resultado esque la estructura secundaria se pliega sucesivamente, como en un ovillo, hasta formar una proteína globular.

En una proteína globular puede existir una mayor o menor proporción de hélice  o láminas , pero siempre se produce una distribución tal, que el núcleo interno aparece constituido por secuencias de configuración - laminar y la superficie recubierta de segmentos con configuración -hélice. Como las proteínas se encuentran generalmente en el medio acuoso de la célula, de naturaleza polar, la cadena peptídica tiende a plegarse de manera que los aminoácidos que posean cadenas hidrófobas se dispongan en el interior de la estructura, mientras que los que posean restos polares se localizan en la superficie: sin embargo, en las proteínas de las membranas biológicas ocurre lo contrario,pues al encontrarse inmersa en un ambiente lipídico y apolar, dispone los aminoácidos con cadenas hidrófobas en la superficie.

Para comprender mejor el significado de la estructura de las proteínas y su relación con la función que desempeña se ha establecido recientemente otro nivel más de organización que se conoce como dominio de la proteína.

Los dominios están formados por determinadascombinaciones de hélice y láminas que resultan particularmente estables, hasta el punto que aparecen los mismos dominios en proteínas diferentes. Esto puede explicarse desde el punto de vista evolutivo, considerando que cierta secuencia de aminoácidos fue tan útil para las estructuras y funciones que desempeñan, que han tendido a repetirse una y otra vez como clichés estructurales en diferentesproteínas, es decir, cuando determinado dominio ha probado su eficacia, parece que se utiliza repetidamente (probablemente desempeña funciones similares en muchas de ellas).

Un ejemplo lo tenemos en las enzimas que usan como coenzimas determinados nucleótidos, como el NAD+, el NADP+, el FAD+, el ANP+, etc, todos ellos con estructura y función diferentes, presentan en su superficie el mismo dominioque constituye el área de unión de los nucleótidos a los enzimas y se denomina plegamiento de mononucleótido.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTEÍNA GLOBULADA (mioglobina).

4. Estructura cuaternaria; se manifiestan en las proteínas (fibrosa o globulosa) formadas por la asociación de varias cadenas peptídicas. Proteínas globulares que presentan estructura cuaternaria están compuestas por laasociación de dos o más cadenas con estructura terciaria.

Estas subunidades proteicas o protómeros, que constituyen la estructura cuaternaria, se pueden autoensamblar en el interior de la célula para formar estructuras mayores, como dímeros (citocromo c), tetrámeros (hemoglobina) etc.

La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria en aquellas que solo presentan estructuraterciaria), es responsable de su actividad biológica. La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende de la primaria, es decir de la secuencia de aminoácidos que componen cada una de las cadenas polipeptídicas.

NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

Estruct.2aria. Estruct. 3aria Estruct. 4aria.

2.1.3. RECONOCER ALGUNAS PROPIEDADES ESENCIALES DE LASPROTEÍNAS.

Solubilidad: las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular; dicha solubilidad se basa en la interacción de las cargas eléctricas, positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la proteína con las moléculas de agua (dipolos) de su entorno, que da lugar a la llamada capa de solvatación (moléculas de agua rodeando a un...