mecanismo succinato deshidrogenasa
Páginas: 2 (280 palabras)
Publicado: 26 de enero de 2015
El FADH2 de la succinato deshidrogenasa, al no poder desprenderse del enzima, debe oxidarse nuevamente in situ. El FADH2 cede sus dos hidrógenos a la ubiquinona(coenzima Q) que se reduce a ubiquinol (QH2) y abandona el enzima, difundiendo en la bicapa lipídica hasta alcanzar en siguiente complejo enzimático de la cadenarespiratoria.
La molécula de FAD del enzima es el aceptor de electrones de la reacción. En general la función bioquímica del FAD es oxidar los alcanos a alquenos,mientras que el NAD+ oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) essuficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH. Es poco usual hallar una unión covalente entre el FAD y una proteína;en la mayoría de los casos, el FAD se encuentra unido a su enzima asociado de forma no covalente (unión débil y transitoria). por lo que en este caso el FAD actúacomo grupo prostético y no como un coenzima móvil, como lo hace normalmente.
La succinato deshidrogenasa actúa separando los átomos de hidrógeno que se hallan enposición trans de los átomos de carbono metilénicos del succinato.
Este enzima posee algunas características de un enzima alostérica: es activada por el succinato,el fosfato, el ATP y el coenzima Q reducido, y es inhibido por el malonato, un análogo estructural del succinato.
Por otro lado, esta enzima se constituye comounos de los blancos moleculares en la intoxicación por cianuro, de esta manera es inhibida su acción y así se bloquea la producción de ATP, induciendo a hipoxia celular.
La molécula de FAD del enzima es el aceptor de electrones de la reacción. En general la función bioquímica del FAD es oxidar los alcanos a alquenos,mientras que el NAD+ oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) essuficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH. Es poco usual hallar una unión covalente entre el FAD y una proteína;en la mayoría de los casos, el FAD se encuentra unido a su enzima asociado de forma no covalente (unión débil y transitoria). por lo que en este caso el FAD actúacomo grupo prostético y no como un coenzima móvil, como lo hace normalmente.
La succinato deshidrogenasa actúa separando los átomos de hidrógeno que se hallan enposición trans de los átomos de carbono metilénicos del succinato.
Este enzima posee algunas características de un enzima alostérica: es activada por el succinato,el fosfato, el ATP y el coenzima Q reducido, y es inhibido por el malonato, un análogo estructural del succinato.
Por otro lado, esta enzima se constituye comounos de los blancos moleculares en la intoxicación por cianuro, de esta manera es inhibida su acción y así se bloquea la producción de ATP, induciendo a hipoxia celular.
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