medicina
Páginas: 9 (2141 palabras)
Publicado: 2 de diciembre de 2014
ANEMIA FALCIFORME
1. Introducción
Existen varias enfermedades hereditarias por hemoglobinas anormales que afectan a millones de personas en el todo el mundo. Entre estas, las más importantes son aquellas que están relacionadas con alteraciones en la cadena beta de la hemoglobina, siendo la más importante la drepanocitosis o anemia falciforme, que es una enfermedad que se encuentra confrecuencia en personas de raza negra y su mestizaje, debido a que son portadoras de la hemoglobina S en su forma homocigota (HbSHbS), sin embargo, también puede presentarse como heterocigoto, es decir HbA y HbS produciendo tan sólo el rasgo falciforme y una resistencia a la malaria, pero al mismo tiempo esta hemoglobina S puede estar relacionada con diferentes haplotipos. La HbS desoxigenadapolimeriza, esto deforma al hematíe que en determinadas circunstancias ocluye fundamentalmente la microcirculación y tiene una sobrevida acortada. Estos hechos dan lugar a las crisis vasooclusivas dolorosas (CVOD) y a la anemia hemolítica, que marcan en gran medida el cuadro clínico de la enfermedad.
2. Marco teórico
a. Conceptos básicos
Hemoglobina:
La hemoglobina (HB) es una proteínaglobular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/dl en el hombre y 12 – 16 g/dl en la mujer.
La hemoglobina es una proteína conestructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta - HbA2 - normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ) y epsilon (ξ) (Hb Gower I).
Al final del primer trimestre lasubunidades α han reemplazado a las subunidades ζ (Hb Gower II) y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la HbF tiene la composición α2 γ2. Las subunidades β comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuenciade aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena α está en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas α o entrelas dos cadenas β entre sí.
*Normalmente los eritrocitos envejecidos se degradan hacia el día 120 de vida en la médula ósea, el hígado y el bazo. En algunas circunstancias sin embargo, los eritrocitos sufren lisis intravascular, liberando Hb, que puede ser tóxica para los tejidos a menos que se remueva rápidamente. La haptoglobina (Hp) es una proteína plasmática que une Hb libre, a través dela formación de un complejo Hp-Hb. Este complejo es reconocido a través de una proteína situada en la superficie de los macrófagos y monocitos denominada CD163, permitiendo su digestión y la seguida liberación de hierro y bilirrubina.
Hemoglobinas anormales:
Se denomina hemoglobinopatía a cierto tipo de defecto de carácter hereditario, que tiene como consecuencia una estructura anormal enuna de las cadenas de las globina de la molécula de hemoglobina. Sin embargo, suele reservarse el término Hemoglobinopatias para las anomalías de la Hb producidas por el simple cambio de un aminoácido en una de las cadenas de globina; el término talasemias se reserva para las hemoglobinopatías debidas a la falta de síntesis, total o parcial, de una cadena completa de globina. En la actualidad se...
1. Introducción
Existen varias enfermedades hereditarias por hemoglobinas anormales que afectan a millones de personas en el todo el mundo. Entre estas, las más importantes son aquellas que están relacionadas con alteraciones en la cadena beta de la hemoglobina, siendo la más importante la drepanocitosis o anemia falciforme, que es una enfermedad que se encuentra confrecuencia en personas de raza negra y su mestizaje, debido a que son portadoras de la hemoglobina S en su forma homocigota (HbSHbS), sin embargo, también puede presentarse como heterocigoto, es decir HbA y HbS produciendo tan sólo el rasgo falciforme y una resistencia a la malaria, pero al mismo tiempo esta hemoglobina S puede estar relacionada con diferentes haplotipos. La HbS desoxigenadapolimeriza, esto deforma al hematíe que en determinadas circunstancias ocluye fundamentalmente la microcirculación y tiene una sobrevida acortada. Estos hechos dan lugar a las crisis vasooclusivas dolorosas (CVOD) y a la anemia hemolítica, que marcan en gran medida el cuadro clínico de la enfermedad.
2. Marco teórico
a. Conceptos básicos
Hemoglobina:
La hemoglobina (HB) es una proteínaglobular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/dl en el hombre y 12 – 16 g/dl en la mujer.
La hemoglobina es una proteína conestructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta - HbA2 - normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ) y epsilon (ξ) (Hb Gower I).
Al final del primer trimestre lasubunidades α han reemplazado a las subunidades ζ (Hb Gower II) y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la HbF tiene la composición α2 γ2. Las subunidades β comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuenciade aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena α está en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas α o entrelas dos cadenas β entre sí.
*Normalmente los eritrocitos envejecidos se degradan hacia el día 120 de vida en la médula ósea, el hígado y el bazo. En algunas circunstancias sin embargo, los eritrocitos sufren lisis intravascular, liberando Hb, que puede ser tóxica para los tejidos a menos que se remueva rápidamente. La haptoglobina (Hp) es una proteína plasmática que une Hb libre, a través dela formación de un complejo Hp-Hb. Este complejo es reconocido a través de una proteína situada en la superficie de los macrófagos y monocitos denominada CD163, permitiendo su digestión y la seguida liberación de hierro y bilirrubina.
Hemoglobinas anormales:
Se denomina hemoglobinopatía a cierto tipo de defecto de carácter hereditario, que tiene como consecuencia una estructura anormal enuna de las cadenas de las globina de la molécula de hemoglobina. Sin embargo, suele reservarse el término Hemoglobinopatias para las anomalías de la Hb producidas por el simple cambio de un aminoácido en una de las cadenas de globina; el término talasemias se reserva para las hemoglobinopatías debidas a la falta de síntesis, total o parcial, de una cadena completa de globina. En la actualidad se...
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