Medico

USO DE LA IMNUNOGLOBULINA EN EPILEPSIA


INTRODUCCIÓN

En neuropediatría es frecuente encontrar síndromes epilépticos catastróficos, que rápidamente evolucionan a encefalopatías epilépticas, con la consecuente repercusión en cognición y neurodesarrollo, cuya etiología no es clara a pesar de múltiples estudios de imágenes e imágenes funcionales, así como metabólicos, toxicológicos,infecciosos, endocrinológicos e inmunológicos. Es claro que la mejor orientación del tratamiento para los diferentes síndromes epilépticos es hacerlo de acuerdo a la causa subyacente, pero en casos, donde no se conoce, hay que enfrentar estos síndromes de difícil manejo con diversas herramientas, no siempre dentro de los manejos convencionales.

Las inmunoglobulinas son proteínas sintetizadas por lascélulas plasmáticas (células B) de nuestro organismo que actúan en la respuesta inmune humoral. Están constituidas por cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas y dos ligeras, unidas por puentes disulfuro. En un extremo de cada una de las cadenas pesadas y ligeras de cada inmunoglobulina se encuentra la región variable que determina la especificidad y se va a unir al antígeno. El resto de la moléculase denomina región constante. Existen cinco tipos de inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgM, IgD y IgE. Las IgG son las más importantes en la inmunidad humoral, representan el 70-80% de las inmunoglobulinas del suero y tienen una semivida elevada (entre 21-23 días). El catabolismo de las inmunoglobulinas tiene lugar principalmente en el interior de los granulocitos, en las células del sistemareticuloendotelial y en el tracto gastrointestinal, aunque también se eliminan pequeñas cantidades por vía renal.

Está compuesto por concentrado de IgG de aproximadamente 10.000 donantes, ha mostrado que logra el bloqueo de la producción de factor de necrosis tumoral y las interleucinas inducidas por este factor, tanto en células endoteliales como en macrófagos, sugiriendo un mecanismo antiepilépticodado por mediación antinflamatoria; sin embargo, el verdadero mecanismo de acción es aún incierto. Se ha utilizado con éxito en el manejo de diferentes patologías, incluyendo enfermedades neurológicas, como la epilepsia.


HISTORIA

El término anticuerpo apareció por primera vez en 1891, en los reportes de Ehrlich con respecto a estudios de toxinas de plantasy posteriormente fue utilizado porotros autores como un término general para factores biológicos solubles. Cohn introdujo el fraccionamiento en etanol frío para producir globulina inmune (humana), como fue denominada por primera vez en 1936. El material fraccionado en alcohol se utilizó para la profilaxis contra el sarampión y la hepatitis A en 1945.
Su continua evolución y perfeccionamiento los han convertido en herramientas muyvaliosas para el tratamiento de múltiples enfermedades como: infecciones, trastornos hemorrágicos e inflamatorios crónicos.
En 1952 Bruton demostró, por primera vez, la causa de una inmunodeficiencia primaria. Encontró agammaglobulinemia en un niño con infecciones graves recurrentes, y lo trató con gammaglobulinas obtenidas por el método de fraccionamiento de Cohn. Se descubrió que la fracción IIcontenía la porción de gammaglobulinas de las proteínas séricas, las cuales incluían la mayor parte de los anticuerpos presentes en el plasma. Hoy en día, este método sigue siendo el procedimiento básico para la obtención de proteínas plasmáticas.

Durante la separación de las proteínas plasmáticas algunas moléculas de IgG forman agregados o complejos con capacidad para activar el complemento,aun sin reaccionar con el antígeno. Este mecanismo origina, tras la infusión intravenosa, reacciones anafilactoides inmediatas. Posterior al fraccionamiento de Cohn se utilizan varios métodos para eliminar estos complejos de IgG de la preparación de la gammaglobulina intravenosa humana (IGIV), y se logra un producto inocuo para aplicación intravenosa. Estos complejos se remueven por filtración,...