Mioglobina
La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadenapolipeptídica de 153 residuos de aminoácidos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentranen el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera proteína a laque se determinó su estructura tridimensional por cristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos seencuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación de α-hélice; de hecho, existen ocho segmentos deα-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.
Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manerano covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.
La mioglobina y el citocromo B562, hacen parte de las proteínas hémicas, que intervienen en eltransporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirrol cíclico o grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos depirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales parala actividad biológica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2 destruye su actividad biológica.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra...
Regístrate para leer el documento completo.