Mioglobina
Páginas: 7 (1516 palabras)
Publicado: 21 de septiembre de 2012
MIOGLOBINA
Miskila de las Cuevas, Lucía Gobaira, Giulliana Lefosse, Andrea Manitto
2º SA Gastronomía – UTU Julio César
Septiembre 2012
Estructura de la mioglobina
La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos quecontiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La estructura de lamioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos.
El grupo hemo consiste en un anillo tretrapirrólico con un átomo de hierro en el centro (Fe+2 ). En condiciones biológicas, y en la carne con buen aspecto, el hierro se encuentra en forma de ion ferroso. Esta unidad nopolipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2 destruye su actividad biológica.
Unión del oxígeno al grupo hemo
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende de la presencia de un componente no polipeptídico,denominado grupo hemo. Este grupo confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su color característico. A las unidades no polipeptídicas que se requieren para la actividad biológica de las proteínas se les denomina grupos prostéticos. A las proteínas conjugadas sin su característico grupo prostético se les llama apoproteínas.
El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parteorgánica es la protoporfirina y está formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno1 para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de propionato.
El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formarotros dos enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo, existe otra histidina (histidina distal) que previeneque otras moléculas de hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe2+ a Fe3+ y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el monóxido de carbono (CO). El átomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente.Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
La hemoglobina es una proteína alostérica. La unión del O2 a una subunidad de hemoglobina, induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O2. Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unión del O2 a la mioglobina es no cooperativa.Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de disociación del oxígeno para ambas proteínas, donde la saturación (Y) es la fracción de centros de unión de oxígeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros están vacíos) hasta 1 (cuando todos los centros están ocupados); y pO2 es la presión parcial de oxígeno.
La mioglobina y el color de la carne
El color de...
Miskila de las Cuevas, Lucía Gobaira, Giulliana Lefosse, Andrea Manitto
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Estructura de la mioglobina
La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos quecontiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La estructura de lamioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos.
El grupo hemo consiste en un anillo tretrapirrólico con un átomo de hierro en el centro (Fe+2 ). En condiciones biológicas, y en la carne con buen aspecto, el hierro se encuentra en forma de ion ferroso. Esta unidad nopolipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2 destruye su actividad biológica.
Unión del oxígeno al grupo hemo
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende de la presencia de un componente no polipeptídico,denominado grupo hemo. Este grupo confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su color característico. A las unidades no polipeptídicas que se requieren para la actividad biológica de las proteínas se les denomina grupos prostéticos. A las proteínas conjugadas sin su característico grupo prostético se les llama apoproteínas.
El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parteorgánica es la protoporfirina y está formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno1 para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de propionato.
El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formarotros dos enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo, existe otra histidina (histidina distal) que previeneque otras moléculas de hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe2+ a Fe3+ y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el monóxido de carbono (CO). El átomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente.Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
La hemoglobina es una proteína alostérica. La unión del O2 a una subunidad de hemoglobina, induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O2. Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unión del O2 a la mioglobina es no cooperativa.Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de disociación del oxígeno para ambas proteínas, donde la saturación (Y) es la fracción de centros de unión de oxígeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros están vacíos) hasta 1 (cuando todos los centros están ocupados); y pO2 es la presión parcial de oxígeno.
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