Neoplasias bucales

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EL RECEPTOR PARA AG DEL LINFOCITO B
(INMUNOGLOBULINAS: PROTEÍNAS Y GENES; BCR; RECEPTORES PARA FC; FUNCIONES Y PROPIEDADES DE LOS AB)

 El punto clave del sistema inmune adaptativo es su capacidad de reconocimiento específico de cualquier tipo de molécula o partícula extraña.
 Para ello, el sistema inmune cuenta con las inmunoglobulinas (Ig) y con los receptores de los linfocitos T (TCR). Los cuales exhiben tres importantes propiedades:
 Diversidad
 Heterogeneidad
 Procedencia a partir de reordenaciones de genes.

ESTUDIO DE LOS ISOTIPOS HUMANOS DE INMUNOGLOBULINAS
Inmunoglobulina G (IgG)
Inmunoglobulina A (IgA)
Inmunoglobulina M (IgM)
Inmunoglobulina D (IgD)
Inmunoglobulina E (IgE)

EL RECEPTOR PARA ANTÍGENO DEL LINFOCITO B.
 La Respuesta Inmune específicase basa en el reconocimiento específico de los antígenos, tanto en la respuesta de linfocitos B, como en la de los T. Para este reconocimiento específico hay unas proteínas fundamentales en cada tipo de linfocito.
 Las Inmunoglobulinas son las moléculas específicas para antígeno propias de las células B. Por tanto, el principal papel del linfocito B va a ser la síntesis de dichas moléculas.
Las Inmunoglobulinas son un grupo grande de proteínas presentes en el suero y otros fluidos del organismo.
 Se pueden encontrar de 2 formas principales: forma soluble, entonces las denominamos anticuerpos, o ancladas en la membrana de los linfocitos B, formando parte del Receptor para antígeno (BcR) de dichas células.

LAS INMUNOGLOBULINAS FUNCIONAN COMO
 La parte específica del complejode las células B, a nivel de membrana, que reconoce al antígeno;
 Moléculas circulantes, es decir anticuerpos secretados por las células plasmáticas procedentes de activación, proliferación y diferenciación de células B.

ESTRUCTURA DE UNA INMUNOGLOBULINA
 Cada molécula de IgG está compuesta de
 Dos cadenas pesadas H, cada una de unos 50.000 Da.
 Dos cadenas livianas L, cada una deunos 25.000 Da.
 Cada cadena L está unida a una H por un puente disulfuro.
 A su vez, las dos cadenas H está unidas entre sí por puentes disulfuro.


 Por digestion enzimática se tienen dos fragmentos proteicos

 Fab antigen binding fragment y Fc crystallizable fragment)

 Fab : interacciona especificamente con el antigeno

 Fc : cumple funciones efectoras asociadas al isotipo delanticuerpo


REGION VARIABLE Y CONSTANTE
 Las cadenas L poseen un dominio variable (VL) y un dominio constante (CL).
 Las cadenas H poseen un dominio variable (VH) y 3 o 4 (según clase) dominios constantes (CH1, CH2, CH3, y en su caso, CH4).
 región carboxi-terminal, constante (región C)
 región amino-terminal, variable (región V)

REGION HIPERVARIABLE
 Se encuentra en la zona V yse denomina regiones determinantes de la complementariedad con el antígeno o complementary determining region CDR1,CDR2,CDR3
 Las regiones, menos variables, que flanquean a las anteriores se denominan regiones flanqueantes (FR).

2 cadenas pesadas idénticas
2 cadenas ligeras idénticas (k o l)
La variabilidad entre Igs se localiza básicamente en las regiones hipervariables de los dominiosvariables(tanto de las cadenas pesadas como ligeras).

VARIABILIDAD DE LAS INMUNOGLOBULINAS
 Los dominios variables son los que reconocen específicamente el antígeno.
 En cada región variable la proteína se pliega: las regiones más variables (denominadas hipervariables) son las que apuntan al contacto con el antígeno, como si fueran las punta de dedos” de las inmunoglobulinas.
 Estasregiones se llaman HV (de hipervariable) o también CDR (regiones determinantes de la complementariedad con el antígeno).
 En los dominios variables (tanto de las cadenas pesadas, como de las ligeras) existen tres regiones hipervariables: CDR1, CDR2 y CDR3.
 Alguno de los aminoácidos de estas regiones hipervariables pueden presentar un 100% de variabilidad de Ig a Ig. La zona de contacto...
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