Practica De Bioquimica

EQUIPO 4
INTEGRANTES:


NOMBRE DE LA PRÁCTICA: MÉTODOS CUANTITATIVOS PARA LA IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
NO. DE PRÁCTICA: PRÁCTICA 2

MATERIA: BIOQUÍMICA DEL NITROGÉNO Y REGULACIÓN GENÉTICA
NOMBRE DEL DOCENTE: Q.F.B LAURA HELENA BARAHONA BLANO

CARRERA: INGENIERÍA BIOQUÍMICA

GRADO Y GRUPO: QUINTO SEMESTRE GRUPO“A”

FECHA DE ENTREGADE LA PRÁCTICA: 03 DE OCTUBRE DEL 2012




ÍNDICE

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OBJETIVO…………………………………………………………………………………
INTRODUCCIÓN……………………………..…………………………….....……………
FUNDAMENTO……………………………………………………………………………..
MATERIALES Y REACTIVOS………………………………………………………….
PROCEDIMIENTO……………………………..…………………………………………..DESARROLLO……………………………………………………………………………..
DISCUCIONES Y RESULTADOS………………………………………………………..
CUESTIONARIO……………………………..……………………….…………………….
CONCLUSIÓN……………………………..……………………………………………….
BIBLIOGRAFÍA……………………………..………………………………………………











MÉTODOS CUANTITATIVOS PARA LA IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

PRÁCTICA No. 3
OBJETIVO

El alumno aprenderá a realizar pruebas coloridas para la identificación deaminoácidos y proteínas.

INTRODUCCIÓN

Por la presencia peptídica y la presencia de determinados grupos ( R ) las proteínas pueden reaccionar con una variedad de agentes originándose productos coloreados. Estas reacciones son la base para la determinación cuantitativa y cualitativa de las proteínas. Por presentarse variaciones en la composición de los aminoácidos de las diferentes proteínas, semanifiestan diferentes colores y grados de intensidad para una misma reacción, íntimamente relacionado con la naturaleza de la proteína analizada.
PRUEBA DE LA NINHIDRINA. Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre, reaccionaran con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de un color violáceo o amarillo. Debido a que las proteínas y losaminoácidos, poseen está característica, la reacción sirve para identificarlos.
PRUEBA DE BIURET. Es una prueba general para polipeptidos y proteínas ya que sirve para reconocer las uniones peptidicas. La positividad se manifiesta por la aparición de una coloración violeta.
PRUEBA DE COLORACIÓN. Es para identificar albúminas, globulinas, gluteninas y prolaminas. La positividad se manifiesta porla formación de un coagulo.
PRUEBA DE SULFATO DE AMONIO. Las proteínas como otros coloides son precipitadas por soluciones concentradas de sales de amonio. Aparentemente la precipitación se debe a la neutralización y deshidratación de la molécula, seguida de agregación y precipitación.
PRUEBA XANTOPROTEICA. Es un reacción que reconoce os aminoácidos que poseen un grupo bencénico (tirosina,fenilalanina, triptófano). La positividad se reconoce por la aparición de un color amarillo o verde debido a la aparición de nitrocompuestos.
PRUEBA DE LOS GRUPOS SH. Es una prueba para identificar aminoácidos azufrados y las proteínas que los contiene, se reconocen por la formación de una coloración negra o gris.
PRUEBA DE SAKAGUCHI. Es para identificar arginina. El desarrollo de un color rojomarca la reacción positiva.
PRUEBA DE HOPKINS-COLE. Es para identificar el triptófano y las proteínas que lo contienen. La positividad se reconoce por la aparición de un anillo color violeta-rojizo.
PRUEBA DE MILLON. La reacción es debida a la presencia del grupo hidroxifenílico en la molécula proteica. Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5, como la tirosina, fenol y timol,dan positiva la reacción.
FUNDAMENTO:
La proporción de las fracciones proteicas individuales cambia en el transcurso de un gran número de enfermedades lo que conlleva que, la cuantificación de las mismas sea de valor considerable en el diagnóstico clínico.
Los procedimientos más utilizados actualmente en el laboratorio clínico para el estudio de las proteínas son...