Propiedades fisicoquímicas en las proteínas
Páginas: 8 (1959 palabras)
Publicado: 19 de mayo de 2013
Caracterización y determinación de propiedades fisicoquímicas en las proteínas
Universidad Icesi. Facultad de Ciencias Naturales. Laboratorio de Bioquímica.
Santiago de Cali, Colombia, marzo 19 de 2013
1. Objetivos
Identificar proteínas en algunos alimentos.
Analizar las propiedades físico-químicas de las proteínas.
Determinar el efecto del pH sobre las proteínas de laleche.
Verificar experimentalmente el proceso de desnaturalización de las proteínas.
2. Resultados
Se realizaron diferentes pruebas con distintos alimentos que nos permitieron obtener resultados, tanto cuantitativos como cualitativos, sobre su contenido protéico.
2.1 Prueba de solubilidad
Esta prueba se realizó con clara de huevo. Se prepararon 3 tubos de ensayo. En cada uno seintrodujo 1 mL de clara de huevo y 5 mL de los solventes que veremos a continuación. Después de tapar y agitar se observó la solubilidad de la albúmina de huevo.
Al primero se le añadieron 5 mL de agua fría y hubo solubilización en una única fase transparente.
Al segundo se le adicionó el mismo volumen de agua hirviendo, pero esta vez la albúmina fue insoluble ya que se formó clara de huevococida.
En el último tubo se añadieron 5 mL de NaOH 10 % y se observó insolubilidad con la formación de pequeños grumos de color blanco en el líquido.
Para las pruebas siguientes, en un beaker se preparó la solución A filtrando 20 mL de clara de huevo y añadiendo 60 mL de agua destilada.
2.2 Prueba colorida
Esta prueba se basa en la REACCIÓN DE BIURET. El procedimiento consiste en tomar 1 mLde una solución donde se encuentre diluido el alimento y se añaden varias gotas de solución de reactivo de Biuret. La prueba da positiva cuando se observa un cambio de coloración a morado.
Se realizaron pruebas con la solución A, una solución de salchicha y una solución de caldo de gallina Maggi. La solución A y la salchicha dieron positivo, mientras que el caldo de gallina dio negativo.2.3 Prueba con sales minerales
En esta prueba se prepararon 4 tubos, 2 en medio ligeramente ácido y 2 en medio ligeramente básico. A todos se le agregaron 2 mL de solución A, a los de medio ácido se le añadieron 2 gotas de ácido acético 10 % y a los de medio básico no se le añadió nada ya que la albúmina fresca en estado líquido es ligeramente básica.
Luego se le añadió 1 mL de soluciónsaturada de NaCl a un tubo ácido y a uno básico. A los otros dos se les adicionaron 4 gotas de solución de acetato de calcio 10 %.
Extrañamente, no se observó ningún cambio en ninguno de los tubos.
2.4 Efecto del calor
Se diluyeron 3 mL de solución A en 50 mL de agua y se procedió a calentar en plancha lentamente, observando el progreso mediante un termómetro que se colocó en el baño de agua.La proteína comenzó a coagularse en la superficie cuando la temperatura alcanzó los 58°C.
2.5 Efecto del alcohol etílico
En un tubo de ensayo se adicionaron 3 mL de solución A y 5 mL de alcohol etílico y se agitó.
Se observó una aglomeración de proteínas en suspensión dentro del líquido. Dicho de otro modo, las proteínas fueron insolubles en alcohol etílico.
2.6 Punto isoeléctricoSe prepararon 6 tubos con distintos volúmenes de ácido acético 0.1 N y acetato de sodio 0.1 N con un volumen final, de cada uno, de 5 mL. El tubo 1 contenía 5 mL de ácido acético, el tubo 2 4 mL de ácido acético y 1 mL de acetato de sodio, y así respectivamente hasta el tubo 6.
En paralelo se preparó una dilución (1:5) de leche rehidratada preparada a partir de leche en polvo descremada.Se añadió 1 mL de leche diluida (1:5) en cada uno de los tubos preparados inicialmente, se mezcló por inversión y se dejó reposar por 10 minutos.
Se observó el punto isoeléctrico en el tubo 3 (3mL de ácido acético y 3 mL de acetato de sodio) por la formación de grumos de leche suspendidos en la solución. En los tubos 2 y 4 también se observó un ligero precipitado de grumos de leche.
Se...
Universidad Icesi. Facultad de Ciencias Naturales. Laboratorio de Bioquímica.
Santiago de Cali, Colombia, marzo 19 de 2013
1. Objetivos
Identificar proteínas en algunos alimentos.
Analizar las propiedades físico-químicas de las proteínas.
Determinar el efecto del pH sobre las proteínas de laleche.
Verificar experimentalmente el proceso de desnaturalización de las proteínas.
2. Resultados
Se realizaron diferentes pruebas con distintos alimentos que nos permitieron obtener resultados, tanto cuantitativos como cualitativos, sobre su contenido protéico.
2.1 Prueba de solubilidad
Esta prueba se realizó con clara de huevo. Se prepararon 3 tubos de ensayo. En cada uno seintrodujo 1 mL de clara de huevo y 5 mL de los solventes que veremos a continuación. Después de tapar y agitar se observó la solubilidad de la albúmina de huevo.
Al primero se le añadieron 5 mL de agua fría y hubo solubilización en una única fase transparente.
Al segundo se le adicionó el mismo volumen de agua hirviendo, pero esta vez la albúmina fue insoluble ya que se formó clara de huevococida.
En el último tubo se añadieron 5 mL de NaOH 10 % y se observó insolubilidad con la formación de pequeños grumos de color blanco en el líquido.
Para las pruebas siguientes, en un beaker se preparó la solución A filtrando 20 mL de clara de huevo y añadiendo 60 mL de agua destilada.
2.2 Prueba colorida
Esta prueba se basa en la REACCIÓN DE BIURET. El procedimiento consiste en tomar 1 mLde una solución donde se encuentre diluido el alimento y se añaden varias gotas de solución de reactivo de Biuret. La prueba da positiva cuando se observa un cambio de coloración a morado.
Se realizaron pruebas con la solución A, una solución de salchicha y una solución de caldo de gallina Maggi. La solución A y la salchicha dieron positivo, mientras que el caldo de gallina dio negativo.2.3 Prueba con sales minerales
En esta prueba se prepararon 4 tubos, 2 en medio ligeramente ácido y 2 en medio ligeramente básico. A todos se le agregaron 2 mL de solución A, a los de medio ácido se le añadieron 2 gotas de ácido acético 10 % y a los de medio básico no se le añadió nada ya que la albúmina fresca en estado líquido es ligeramente básica.
Luego se le añadió 1 mL de soluciónsaturada de NaCl a un tubo ácido y a uno básico. A los otros dos se les adicionaron 4 gotas de solución de acetato de calcio 10 %.
Extrañamente, no se observó ningún cambio en ninguno de los tubos.
2.4 Efecto del calor
Se diluyeron 3 mL de solución A en 50 mL de agua y se procedió a calentar en plancha lentamente, observando el progreso mediante un termómetro que se colocó en el baño de agua.La proteína comenzó a coagularse en la superficie cuando la temperatura alcanzó los 58°C.
2.5 Efecto del alcohol etílico
En un tubo de ensayo se adicionaron 3 mL de solución A y 5 mL de alcohol etílico y se agitó.
Se observó una aglomeración de proteínas en suspensión dentro del líquido. Dicho de otro modo, las proteínas fueron insolubles en alcohol etílico.
2.6 Punto isoeléctricoSe prepararon 6 tubos con distintos volúmenes de ácido acético 0.1 N y acetato de sodio 0.1 N con un volumen final, de cada uno, de 5 mL. El tubo 1 contenía 5 mL de ácido acético, el tubo 2 4 mL de ácido acético y 1 mL de acetato de sodio, y así respectivamente hasta el tubo 6.
En paralelo se preparó una dilución (1:5) de leche rehidratada preparada a partir de leche en polvo descremada.Se añadió 1 mL de leche diluida (1:5) en cada uno de los tubos preparados inicialmente, se mezcló por inversión y se dejó reposar por 10 minutos.
Se observó el punto isoeléctrico en el tubo 3 (3mL de ácido acético y 3 mL de acetato de sodio) por la formación de grumos de leche suspendidos en la solución. En los tubos 2 y 4 también se observó un ligero precipitado de grumos de leche.
Se...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.