Proteínas

Tema 5: Los Prótidos.

Características generales.
Las proteínas son los constituyentes químicos fundamentales de la materia viva, las proteínas presentan actividad vital. Son las macromoléculas que mayor número de funciones realizan. Están formadas por C, H, O y N. Están compuestas por largas cadenas de aminoácidos.

1. Aminoácidos.
Poseen en la misma molécula un grupo amino y otro ácido.Clasificación de los Aminoácidos.
a) Aminoácidos Alifáticos. El radical R es una cadena hidrocarbonada abierta. Pueden ser:
a. Ácidos. Tiene grupos carboxilo y son negativos.
b. Básicos. Posee grupos amino y son positivos.
c. Neutros. No poseen grupos ni amino ni carboxilo. Pueden ser:
1. Polares. Pueden formar puentes de H.
2. Apolares. Pueden formar enlaces por fuerzas de Van der Waals.b) Aminoácidos Aromáticos. Su radical es una cadena cerrada, suele ser el Benceno. Aminoácido
c) Aminoácidos Heterocíclicos. Su radical es una cadena más compleja.
Hay 20 aminoácidos distintos, que son aminoácidos primarios, pues luego encontramos hasta los 200.
Propiedades de los Aminoácidos.
a) Esteroisomería de los Aminoácidos. Son aminoácidos L, los que tienen el grupo amino a laizquierda, y aminoácidos D los que lo tienen a la derecha. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.
b) Isomería óptica. Los aminoácidos muestran actividad óptica. Son dextrógiros (+) cuando desvían la luz a la derecha, y levógiros (-) cuando la desvían a la izquierda.
c) La carga eléctrica de los aminoácidos. Pueden actuar como sustancias anfóteras dependiendo del PH, el grupo aminoestá protonado y el ácido sin protonar. Todo aminoácido puede equilibrar sus cargas de modo que su carga neta sea 0.

2. Enlace Peptídico.
Se produce cuando se unen dos aminoácidos para formar un dipéptido, uniéndose el grupo ácido del primero con el grupo amino del segundo. Este enlace tiene carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efectúen rotaciones alrededor del enlacepeptídico, lo que determina que los átomos de C, O y N se sitúen en el mismo plano. Los enlaces que unen los otros átomos de carbono pertenecientes a las cadenas R, sí pueden girar.

















3. Estructura de las proteínas.
La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales, la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructuraterciaria y la estructura cuaternaria.
Estructura primaria. Los aminoácidos se van uniendo mediante enlaces peptídicos. Estas cadenas se denominan péptidos. Todas tienen un eje que es idéntico en todas ellas, lo que las diferencia es la ordenación o la secuencia de las cadenas laterales R.











Estructura secundaria. Los aminoácidos, conforme van siendo enlazados adquieren unadisposición estable, las partes hidrofóbicas se agrupan en el interior y las polares quedan en el exterior estableciendo puentes de H con el agua. Según el número de puentes de H, diferenciamos:
a) α-Hélice. Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente en giro dextrógiro originándose una hélice que se estabiliza por los numerosos puentes de H. Los radicales R de los aminoácidos sesitúan hacia fuera de la hélice.
b) β-Laminar. Los planos de los enlaces peptídicos se disponen en zig-zag. Se mantiene gracias a los puentes de H. Si la orientación de ambos segmentos es diferente, se dice que es cadena β antiparalela, si no, cadena β paralela. Los R de los aa (aminoácidos) se sitúan tanto encima, como debajo de la lámina.
c) Triplehélice de colágeno. Los polipéptidos del colágeno forman una hélice enrollada de forma levógira más larga que la α-hélice. Se forma esta hélice ya que no pueden formarse puentes de H debido a la estructura de los R de los aa que la forman.














Estructura terciaria. Configuración espacial que adoptan las diferentes regiones de la estructura secundaria. El resultado es que...