Proteínas

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Estructuras de las proteínas


Estructura terciaria
Es la forma tridimensional global que asume un polipéptido.
Características de las estructuras terciarias:
1. Muchos polipéptidos sepliegan, los residuos de aminoácidos distantes en la estructura primaria quedan cerca.
2. Las proteínas globulares son compactas. Permiten interacciones en los grupos polares y no polares.
3.Las proteínas globulares grandes suelen contener varias unidades compactas “dominios”
4. Mioglobina
Las proteínas modulares contienen numerosas copias duplicadas de uno o más dominios que seunen.

Interacciones de las estructuras terciarias

1. Interacciones hidrófobas
Al doblarse un polipéptido, los grupos R hidrófobos se acercan.
Luego, las moléculas de aguase liberan delinterior aumentando el desorden (entropía)
La variación de entropía favorable es una fuerza fundamental en el plegamiento proteínico.
La estabilización aportada por las pequeñas moléculas de agua“estructural” puede liberar al polipéptido de sus interacciones internas.
El aumento resultante de la estabilidad de la cadena tiene un cometido crítico en la unión de moléculas llamadas ligandos.
2.Interacciones electrostáticas.
Se produce entre los grupos iónicos de carga opuesta “puentes salinos”.
Estos enlaces no covalentes son significativos en las regiones donde el agua está excluida.
Lospuentes salinos contribuyen con las interacciones entre las subunidades adyacentes en las proteínas complejas.
Son significativas en el interior de la proteína plegada y entre las subunidades o lasinteracciones proteína-ligando.
3. Enlaces de hidrógeno

Se forman en el interior de una proteína y sobre su superficie.
Las cadenas laterales polares de los aminoácidos pueden interactuar con elagua o el esqueleto polipeptídico.
La presencia de agua impide la formación de enlaces de hidrógeno con otras especies.

4. Enlaces covalentes
Se crean por reacciones químicas que alteran la...