Proteínas

MERIDA-VENEZUELA
UNIVERSIDAD DE LOS ANDES Mérida - 5101- Venezuela

FIRP

Laboratorio de Fenómenos Interfaciales y Recuperación del Petróleo Tel :(074) 402954 - 402815 Fax:402957 Email: firp@ing.ula.ve

PROTEINAS EN ALIMENTOS: Consideraciones Generales, Estructuras, Propiedades Funcionales y Nutricionales.
Dra. Ana Luisa Medina Fac. Farmacia U.L.A.

Las Proteínas
son macromoléculasformadas por polimerización de un gran número de residuos de amino ácido (20 unidades de base)

Importancia en los alimentos
• • • Función fundamentalmente estructural Función biocatalizadora -EnzimasEn los alimentos son la fuente de aminoácidos esenciales 8 en adultos y 9 en infantes.

Origen
Fuentes básicas originales son las plantas y bacterias ( el organismo animal no puede sintetizar losaminoácidos esenciales ) a partir del amoníaco del suelo.

NH3

BACTERIAS

NITRITOS

BACTERIAS

NITRATOS + NH3 (PLANTA)

(DIGESTIVO) PROTEINAS VEGETALES

PLANTA

AMINOACIDOS

AMINOACIDOS

(ABSORCION)

PROTEINAS ANIMALES

¿Por qué las proteínas ?
Son el elemento formativo de las células corporales Proteínas específicas o derivados proteicos Células especializadas ElementosFuncionales Secreciones glandulares Enzimas y hormonas Organismo depende de las proteínas del alimento

Proteínas tienen una arquitectura particular

Nutricionales

Funcionales

Fuente de energía y amino ácidos

Proveen de ciertas propiedades al alimento

Crecimiento y mantenimiento

Agentes funcionales

Química de las proteínas
Son compuestos orgánicos con la siguientecomposición, aproximada:

C H N O S P Fe Cu

50 % 7% 16 % 15 %

Origen del factor 6,25 =100/16

En cierto tipos

α-Aminoácidos constitutivos de las proteínas alimentarias.

(Aminoácidos disociables)
Neutros
(hidrófobas)

Hidroxilados
(polares OH)

Diácidas

Diaminados

Azufrados

(2c) glicocola (3c) alanina (4c) (5c) valina prolina (6c) leucina isoleucina cíclicos: fenilalaninatriptófano tirosina lisina histidina arginina serina treonina ác.aspártico ác.glutámico cisteína metionina

Tipos de Enlace:
Covalente: * Unión peptídica -NH-OC- 30 - 100 Kcal/mol (asociación de un grupo alfa amino de un AA y un alfa carboxilo de otro AA, para formar la estructura primaria) * Unión disulfuro -S-SEnlace de Esterificación: p.ej. Ester fosfórico -O-P-OO OH Atracciones Coulómbicas(iónicas) : -COO- ....+H3 N10 - 20 Kcal/mol

Tipos de Enlace:
Puentes de Hidrógeno: H | -C=O .....H-N-

(cont)
2 - 10 Kcal/mol

Otros (Van Der Waals, etc.) -CH3 ...... H3C (enlace hidrófobo)

Estructuras Proteicas
Estructura Primaria: Orden secuencial de los residuos de amino ácidos, unidos por enlaces peptídicos. Característica propia a cada proteína α S1 Caseína 39 52Glu-Leu-Ser-Lys-Asp-Ile-Gly-Ser-Gly-Ser-Thr-Glu-Asp-Gln | | P P Para definir la estructura primaria:

• • •

Composición en residuos de amino ácidos (al menos 8 o 10 residuos). Secuencia de residuos de amino ácidos Masa molecular

Estructura Secundaria: Ordenamiento espacial de la cadena peptídico; esto es función de la posición y de la afinidad química de los AA y de sus secuencias

Principales estructurassecundarias: * hélices-α (O e H participan en las U peptidicas, estableciendo interacciones electrostáticas.

* hojas plegadas-β ( Interacciones H entre dos segmentos paralelos de una misma cadena) * curvaturas-β Estas uniones o interacciones darán a la proteína una disposición en el espacio Estructura Secundaria Las uniones o las interacciones podrán establecerse entre AA de una misma proteínaLa sola presencia, por Ej, de un residuo de AA como la prolina en la secuencia de la proteína puede modificar la configuración alfa helice (Reparticion al azar da una configuración en “Pelota Estadística” “Caseina beta”. Si por el contrario, los residuos prolina se reparten ordenadamente, la configuración helicoidal se vuelve a hacer y la configuración es mas relajada, Colágeno. Estructura...