PROTEINAS

INTRODUCCIÓN

El tema de cómo diagnosticar, cuantificar y hacer un mejor seguimiento de la desnutrición proteica (DP) tanto en situaciones médicas agudas como en crónicas ha sido tema de debate durante muchos años (1-6). Muchos investigadores sienten que la evaluación clínica (historia clínica y examen físico, con o sin mediciones antropométricas) constituye el mejor método y el más fácil,particularmente porque es parte de las prácticas del buen cuidado del paciente (7). Otros prefieren mediciones directas y objetivas, tales como mediciones antropométricas o impedancia bioeléctrica (BI) (8). Sin embargo, muchos clínicos y bioquímicos prefieren un medio de diagnóstico de laboratorio y de seguimiento rápido y fácil. Con este objetivo, en los últimos años han estado en primera plana laspruebas de distintas proteínas en plasma (algunas veces llamadas proteínas hepáticas, viscerales o secretorias en suero), y se han recomendado muy frecuentemente la albúmina, la transferrina y la prealbúmina (transtiretina; TTR).
ótesis de que las bajas concentraciones de una o más de estas tres proteínas indican DP y un no muy buen pronóstico (4-6)(9). Por el contrario, varios informes yrevisiones sugieren que la especificidad de las menores concentraciones es demasiado baja para un diagnóstico de DP, especialmente si no se consideran otras condiciones que puedan dar lugar a confusión (1-2)(10)(11). La proteína C-reactiva (PCR, como marcador de inflamación) y el índice de masa corporal son probablemente mejores ayudas de pronóstico en la mayoría de los casos, como se ha demostrado enlos pacientes con falla respiratoria en etapa final (12).
ómo pueden o no pueden relacionarse con DP, con recomendaciones para el uso (o no uso) de las pruebas TTR en el diagnóstico. Esta discusión se centra en la TTR debido a que es la proteína más comúnmente utilizada para este propósito; sin embargo, también es apropiado realizar comentarios similares para la albúmina y la transferrina (1-3).Al lector se lo refiere a estas y otras revisiones recientes para observar discusiones y referencias adicionales a favor y en contra del ensayo de TTR para la evaluación de la nutrición.
La edición de diciembre de 2002 de Clinical Chemistry and Laboratory Medicine (CCLM) está completamente dedicada a trabajos sobre distintos aspectos de TTR con presentaciones que reflejan los dos argumentos.BIOQUÍMICA Y FISIOLOGÍA DE LA TRANSTIRETINA

Estructura
La TTR es una proteína globular, no glicosilada, con una masa molecular de 54,98 kDa (13). Con una molécula compleja de proteína ligante de retinol (RBP 21 kDa) (14), la masa total es de aproximadamente 76 kDa, la cual es todavía muy pequeña como para expandirse fuera del espacio vascular tan rápido como lo hacen la albúmina (66.3 kDa) ola transferrina (79.6 kDa); por consiguiente, un poco menos que el 50% de cada una de estas proteínas es normalmente intravascular (15).

Función
La proteína con migración anódica hacia la albúmina en una electroforesis de suero de rutina no tamizada con un pH: 8.6 se notó inicialmente que ligaba a tiroxina (T4) y por lo tanto se le dio el nombre de prealbúmina ligante de tiroxina o TBPA (13)(16). Sin embargo, posteriormente se demostró que ligaba a la triiodotironina (T3) y a la proteína ligada a holo-retinol (RBP con retinol, o vitamina A) también, y se le cambió el nombre a transti(roxin)retin(ol) para marcar su función de transporte dual (17). La TTR es un tetrámero de cuatro subunidades idénticas. A pesar de que cada uno de los cuatro manómeros tiene un sitio de unión para RBP, eltetrámero liga sólo a una molécula de RBP con alta afinidad y posiblemente a una segunda con menor afinidad (18). La afinidad de unión para apo-RBP (RBP sin retinol) es muy baja, y la pérdida de retinol (por ej. por absorción por los tejidos) da por resultado la separación y excreción renal de apo-RBP libre, que da cuenta de la vida media biológica tan corta de RBP de 3,5 h (19). Cada monómero...