Proteinas

TEMA 4: PROTEÍNAS, ENZIMAS Y VITAMINAS.

CONCEPTOS:

1. Proteínas
1. Aminoácidos proteicos.


2. Niveles de organización estructural de las proteínas
1. Estructura primaria.
• Péptidos, polipéptidos y proteínas


2. Estructura secundaria.
• conformación en hélice-(
• la hélice del colágeno.
• Conformación en lámina-( o de hoja plegada.
• giros o codos tipo (3. Estructura terciaria.
• Estructura terciaria de las proteínas globulares.
o Motivos de la estructura supersecundaria
o Dominios estructurales
o Enlaces que estabilizan la estructura terciaria
• Estructura terciaria de las proteínas fibrosas.

4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Estructura cuaternaria y funcionalidad biológica
• Estructura cuaternaria de las proteínas globulares• Estructura cuaternaria de las proteínas fibrosas

3. Propiedades de las proteínas
1. Especificidad.
2. Solubilidad.
3. Desnaturalización.
• Desnaturalización reversible e irreversible

4. Clasificación de las proteínas
• Holoproteínas
• Heteroproteínas o proteínas conjugadas

5. Funciones biológicas de las proteínas
• Función de reserva
• Función estructural• Función hormonal
• Función de transporte
• Función defensiva
• Función contráctil
• Función enzimática



6. Enzimas: BIOCATALIZADORES
• Enzimas y metabolismo


1. Catálisis enzimática: mecanismo de acción.
2. Cofactores.
3. vitaminas.
4. Especificidad de los enzimas.
5. Factores que modulan la actividad enzimática.
• Inhibidores de la actividad enzimática
•Alosterismo
• Variaciones de Tª
• Cambios de pH
• Dilución.
o Compartimentación celular
o Efecto “cascada”
o Complejos enzimáticos


6. nomenclatura y Clasificación de los enzimas.


Amplía tus conocimientos
7. Cinética enzimática.
• estrategias para aumentar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Técnicas de trabajo científico
(Identificación de las proteínas y de los enzimas reductasas de la leche.
























TEMA 4: PROTEÍNAS, ENZIMAS Y VITAMINAS.


DESARROLLO:

1. Proteínas
Son macromoléculas de elevado peso molecular formadas por cadenas de aminoácidos (aa). ( 20 aa diferentes en la naturaleza que forman parte de las proteínas.
1. Aminoácidos proteicos.
Todostienen en común un grupo amino (– NH2) y un grupo carboxilo (–COOH), unidos covalentemente a un át de C central (C(), al cual también se unen un átomo de H y una cadena lateral R, distinta para cada uno de los 20 aa.
El hombre sólo puede sintetizar 10 de los 20 aa. Los otros 10 son aa esenciales y debemos ingerirlos en la dieta: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina,isoleucina y fenilalanina. Durante la infancia también la histidina y arginina.
El C( es un carbono asimétrico, por ello los aa presentan estereoisomería D y L. Además son ópticamente activos (dextrógiros y levógiros). En las proteínas sólo se encuentran aa de configuración L. Los D aparecen en la pared bacteriana y en algunos antibióticos.
Son sustancias anfóteras, pues presentan por igualcarácter ácido (carboxilo) y básico (amino). En las condiciones fisiológicas los aminos están protonados (–NH3+) y los grupos carboxilo desprotonados (–COO –), están doblemente ionizados formando iones híbridos. Algunos aa tienen en sus cadenas laterales (R) grupos que tb se ionizan.
Clasificación de los aa proteicos:
• Apolares: cadena R con grupos hidrófobos que interaccionan por fuerzas deVan der Waals.
o Apolares alifáticos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Leucina (Leu, L).
o Apolares aromáticos: con anillos aromáticos ( Fenilalanina (Phe, F), Triptófano (Trp, W).
• Polares sin carga: con grupos polares que pueden formar puentes de H ( Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Tirosina (Tyr,...