Proteinas

Proteínas
Heteropolímeros de α-L-aminoácidos de longitud y secuencia variables. Por convención se habla de proteína cuando hay más de 50 AA y menos de esto sería péptido. Todas estas se construyen con los mismos 20 AA esenciales.
Se clasifican por su forma en dos tipos: fibrosas (son alargadas y se encuentran típicamente en matriz extracelular, y tiene funciones estructurales) o globulares.Recordemos que la mayor parte de nuestros organismos son fluidos (agua) por lo cual la mayoría de proteínas en el cuerpo se encuentran en ambientes acuosos como la matriz extracelular, citoplasma compartimentos intracelulares etc. Por otro lado también se encuentran en ambientes hidrofóbicos como la membrana.

FUNCIONES:
Macromoléculas más versátiles de la célula tienen funciones como:estructurales, transporte, receptores, comunicación celular, catálisis, adhesiones, señalización, regulador de la transcripción génica.

Ejemplos de funciones:

Función estructural: queratinas, las proteínas de la cápside viral, queratinas, colágenos (en tendones), elastina (presente en piel, vasos sanguíneos), actina y tubulina.
Funciones de almacenamiento: mioglobina.
Transporte intracelular:la kinesia y la dineina (transportan las vesículas a lo largo de los microtúbulos).
Transporte extracelular: la hemoglobina.
Catálisis: luciferasa (reacciona en presencia de oxigeno y luciferina para producir luz), ADN polimerasas, proteasas.
Transducción de señales: proteínas de la superfamilia Ras.
Defensa: los anticuerpos, factores de complemento (proteínas plasmáticas que se activanpor anticuerpos), factores de coagulación.
Resumen con las funciones

Todas las proteínas a pesar de cumplir funciones tan diversas tienen algo en común INTERACTÚAN CON OTRA MOLECULA (oxigeno, lípidos, sustratos, antígenos, ADN, otras proteínas, etc.) PARA CUMPLIR SU FUNCION. NO INTERACTUAN A TRAVEZ DE ENLACES COVALENTES SI NO TODO LO CONTRARIO QUE LO HACEN POR MEDIO DE COMPLEMENTARIDADESTRUCTURAL Y ELECTROSTÁTICA (FUERZAS SALINAS, PUENTES DE HIDROGENO, FUERZA DE WAN DER VALLS) Y ES MUY IMPORTANTE LA CONFORMACION ESPACIAL DE LA PROTEINA QUE LE PERMITA RECONOCER EL LIGANDO. Todo esto confiere que las interacciones sean específicas, tienen complementariedad estructural pero son REVERSIBLES. Entonces son REVERSIBLES, ESPECIFICAS Y DEPENDEN LA ESTRUCTURA TRIDIMESIONAL.

AMINOACIDOSCODIFICABLES:

Unidades estructurales de las proteínas con la siguiente estructura:


Las proteínas están hechas de alfa L Aminoácidos, con una excepción la cual es el peptidoglican (polisacárido complejo) de las eubactarias que forma las paredes de las mismas. En la naturaleza es el único lugar donde encontramos moléculas hechas con AA que no tienen la seria L si no la serie D.CLASIFICACION DE LOS AA:
1) Dependiendo del grupo R:


NOMENCLATURA DE LOS AA:




Própiedades características de algunos aminoácidos
GLICINA: es el AA más pequeño ya que de grupo R tiene un Hidrógeno, debido a esto no es quiral por lo que no es ópticamente activo.
PROLINA: su grupo amino (el que se le une al carbono alfa) no es primario si no secundario. Es ópticamente activo. Elcarbono alfa forma parte de un ciclo. Todo esto hace que la prolina sea un AA relativamente rígido.
CISTEINA: tiene grupo sulfhidrilo y forma puentes disulfuro (cuando se oxida). Cuando forma estos puentes cambia
Su naturaleza de polar a no polar.

TYROSINA Y TRIPTOFANO: aromáticos, anfipáticos y debido a su estructura pueden absorber luz UV. Por lo que permiten cuantificar mediantemedición de absorbancia las proteínas q contengan estos AA. Ambos absorben a 280nm.

IONIZACION DE LOS AA.
Los AA pueden ionizarse en el grupo amino, carboxilo o en el grupo R cuando este poseen aminos o carboxilos extra, dependiendo del pH.


Todo este fenómeno se debe a la ley de acción de masas; así tenemos que cuando hay muchos protones en el medio o sea pH bajo la reacción se dirige a la...