quimica

PROGRAMACIÓN CLASE A CLASE
Nombre del curso: Química y Bioquímica.
Código:
Carrera: Obstetricia y Puericultura

Desarrollo de las Sesiones Bioquímica
Sesión Nº 1: Proteínas y enzimas

Lectura Previa

Las proteínas pueden ser largas cadenas polipeptidicas de 100 a varios miles de residuos de aminoácidos. Sin embargo, algunos péptidos tienen de manera natural, solo unos pocosaminoácidos. Algunas proteínas están compuestas de varias cadenas polipeptidicas asociadas de manera no covalente, llamadas subunidades. Las proteínas simples producen aminoácidos simples en la hidrólisis; las proteínas conjugadas contienen además otros componentes, como grupos prostéticos orgánicos o metálicos. Cada proteína tiene una estructura tridimensional que refleja sufunción, ésta estructura es estabilizada por múltiples interacciones débiles. Las interacciones hidrofóbicas son las que estabilizan la forma globular de muchas proteínas solubles; los enlaces de hidrogeno y las interacciones iónicas son optimizadas en las estructuras termodinámicamente más estables.
La estructura secundaria es la disposición regular de los residuos deaminoácidos en un segmento de una cadena polipeptídica, en que cada residuo está relacionado espacialmente a su vecino de la misma manera. Las estructuras secundarias más comunes son la α‐hélice y la β plegada. La estructura terciaria es la estructura tridimensional completa de una cadena polipeptídica. Hay dos clases generales de proteínas basadas en la estructura terciaria: fibrosa yglobular. La estructura cuaternaria, se forma a partir de interacciones entre las subunidades de proteínas multiméricas.
La estructura tridimensional y la función de las proteínas pueden ser destruidas por denaturación. Algunas proteínas desnaturadas pueden volver a renaturarse espontáneamente para formar una proteína activa biológicamente, demostrándose así que la estructura terciariade una proteína está determinada por la secuencia de aminoácidos que posea.
La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y específicos: las enzimas. La mayoría de las reacciones bioquímicas son catalizadas por una enzima. La gran mayoría de las enzimas conocidas son proteínas. Muchas de éstas requieren coenzimas no proteicas o cofactores para su función catalítica. Lasenzimas se clasifican de acuerdo al tipo de reacción que ellas catalizan.


Estas reacciones catalizadas por las enzimas se caracterizan por la formación de un complejo entre un sustrato y una enzima (Complejo ES). La unión del sustrato ocurre en un bolsillo dentro de la enzima, este bolsillo se llama sitio activo. La función de las enzimas y otros catalizadores es disminuir laenergía de activación de la reacción con lo que se favorece la velocidad de reacción.
La energía utilizada para aumentar las velocidades enzimáticas proviene de interacciones débiles (puentes de hidrógeno e interacciones iónicas e hidrofóbicas) entre el sustrato y la enzima.
La cinética es un método importante para el estudio de los mecanismos enzimáticos. La mayoría de las enzimas tienenalgunas propiedades cinéticas comunes. A medida que se aumenta la concentración de sustrato, la actividad catalítica de una concentración dada de enzima aumenta de manera hiperbólica, aproximándose a un valor máximo característico Vmax en el que prácticamente toda la enzima se encuentra en la forma de complejo ES. La concentración de sustrato que da la mitad de Vmax es laconstante de Michaelis, la Km, que es característica de cada enzima con un sustrato dado. Éstos valores están dados por la ecuación de Michaelis‐Menten:
V0 = Vmax [S]
Km +[S]

Preguntas de inicio:
1.- ¿Por qué está dada la función de las proteínas?
2.- ¿Qué diferencias existen entre las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas?
3.-...