Reacciones

Las proteínas sufren un recambio continuo
RECAMBIO DE LAS PROTEÍNAS TISULARES
T 13 Reacciones generales de AAs

La degradación de proteínas (digestión o degeneración) produce aminoácidos (AAs). Estos AAs se incorporarán a nuevas proteínas que se estén construyendo en las células, otros a la formación de moléculas señal (hor., Neurot.) y otros se degradarán separando su grupo amino de lacadena carbonada. También se pueden sintetizar AAs “de novo”

Proteasas, peptidasas

Recambio de los AAs entre las proteínas de la dieta y las proteínas que forman células y tejidos La degradación de proteínas (digestión enzimática o proteolisis intracelular en los tejidos) produce aminoácidos (AAs). Los AAs se reutilizan y sólo cuando hay exceso se degradan.

Proteínas tejidos y dieta

GucosaTEJIDOS

DIGESTIÓN

DIETA

Digestión de proteínas y absorción de AA
La digestión de proteínas de la dieta comienza en el estómago. La ingesta de proteínas estimula la síntesis de la hormona gastrina que a su vez estimula la liberación de pepsinógeno, forma inactiva de la pépsina, una endopeptida que produce fragmentos peptídicos. Continua en el intestino delgado por acción de laspeptidasas pancreáticas: quimotripsina y tripsina y otras enteropeptidasas, que son secretadas como zimógenos. Éstos se activan por proteolisis en el digestivo. Los AA se absorben en los enterocitos de la mucosa intestinal y se distribuyen por la sangre hasta los órganos y tejidos.

Digestión de proteínas: proteasas digestivas

Degradación de proteínas por proteolisis intracelular: ubiquitina yproteasoma
La degradación de proteínas en el interior celular desempeña importantes funciones en las células. Sirve como el punto de control de diversos procesos biológicos, i.e. la progresión del ciclo celular. En las células eucariotas existen dos vías importantes de degradación de proteínas: la ruta vacuolar y la ruta citoplásmica. En la ruta vacuolar participan los lisosomas, los endosomas yel retículo. La ruta citoplásmica está mediada por el sistema ubiquitinaproteasoma. Ésta vía es fundamental en la regulación de las proteínas de vida media corta (10 a 120 min).
UBIQUITINA: Proteína pequeña, presente en todas las células eucarióticas. Proteína altamente conservada (3 aa diferentes entre especies). Sirve como señal para la degradación de proteínas. Regula la función, lalocalización y las interacciones proteínasproteínas.

La proteína a degradar debe de estar ubiquitinizada para ser reconocida por el proteasoma. PROTEASOMA: Es un complejo multiprotéico, con tres subunidades, con actividad proteasa, localizado en el núcleo y en el citoplasma celular de las células eucarióticas. Va a degradar aproximadamente el 90% de las proteínas celulares. Principalmente proteínassintetizadas en el interior de la célula. Actividad proteasa: β1 : quimiotripsina con preferencia por restos Tyr o Phe. β2 : tripsina con preferencia por restos Arg o Lys. β5 con actividad “post-glutámico” con preferencia por restos Glu u otros residuos ácidos.

Sistema Ubiquitina-proteosoma: Ubiquitinación de proteínas
Implica a tres tipos de enzimas: E1 : reconoce a la Ub. Enzima activadora deubiquitina. Dependiente de ATP Activa el grupo carboxilo del residuo C-terminal (Gly 76). Formándose un enlace tioester entre la Gly 76 y un resto de Cys de la enzima E2 Enzima conjugadora de ubiquitina: Transporte de Ubiquitina Activa(?) Acepta la ubiquitina unida a la enzima E1. Formándose un enlace tioester entre la Gly 76 y un resto de Cys de la enzima E3 Enzima ligadora de ubiquitina; Reconoce ala proteína sustrato. Transfiere la ubiquitina desde la enzima E2 al grupo NH3 (amino epsilon) de una Lys de la proteína a degradar. Forma proteínas ubiquitinizadas.

Sistema ubiquitina-proteosoma
Ubiquitina-Gly-C-NH-Lys-Proteína. La proteína modificada con ubiquitina va al proteosoma y en el interior está la subunidad catalítica que degrada la proteína a péptidos y aminoácidos.

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