Regulacion de glicolisis y acidos carboxilicos

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Regulación de la Glicólisis
Las reacciones catalizadas por la hexocinasa, PFK-1, y PK proceden con una disminución relativa de energía libre. Estas reacciones de no-equilibrio de la glicólisisserian candidatas ideales para la regulación del flujo de esta vía. En verdad, estudios in Vitro han demostrado que estas tres enzimas son controladas alostéricamente.
La regulación de la hexocinasa, sinembargo, no es el principal punto de control de la glicólisis. Esto se debe a que cantidades grandes de G6P se derivan de la ruptura del glicógeno (el mecanismo predominante de la entrada de loscarbohidratos en la vía de la glicólisis en el músculo esquelético) y, por tanto, la reacción de la hexocinasa no es necesaria. La regulación de la PK es importante para la reversión de la glicólisiscuando la concentración de ATP es alta para que se pueda activar la gluconeogénesis. Como tal esta reacción catalizada por la enzima PK no es un punto de control importante en la glicólisis. El puntolimitante en la glicólisis es la reacción catalizada por la PFK-1.
La PFK-1 es una enzima tetramérica que existe en dos estados de conformación llamados R y T y que están en equilibrio. El ATP es tanto unsustrato como un inhibidor alostérico de la PFK-1. Cada subunidad tiene dos sitios de unión para el ATP, un sitio para el sustrato y un sitio inhibitorio. El sitio del sustrato se une al ATP con lamisma afinidad independientemente de su conformación R o T. El sitio inhibitorio se une al ATP solamente cuando la enzima esta en la conformación T. El otro sustrato para le PFK-1 es la F6P y se unepreferentemente a la enzima en el estado R. A concentraciones altas de ATP, el sitio inhibitorio se ocupa y cambia el equilibrio en la conformación de la PFK-1 al estado T disminuyendo la habilidad dela PFK-1 para unirse a la F6P. La inhibición de la PFK-1 por el ATP se elimina por las concentraciones de AMP que se une al estado R de la enzima y por tanto estabiliza la conformación de la enzima...
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