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Publicado: 18 de noviembre de 2012
Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactorespara poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimasincluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.46
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasacarbónica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al inicio de la sección "Estructuras y mecanismos").47 Estas moléculassuelen encontrarse unidas al sitio activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactorpero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unencovalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvatodeshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas lassubunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.
[editar]Coenzimas
22:08
Yisell Daniela Pacheco Andrade
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos...
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactorespara poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimasincluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.46
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasacarbónica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al inicio de la sección "Estructuras y mecanismos").47 Estas moléculassuelen encontrarse unidas al sitio activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactorpero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unencovalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvatodeshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas lassubunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.
[editar]Coenzimas
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Yisell Daniela Pacheco Andrade
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos...
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