yo como si nada

Aminoácidos
Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las proteínas,
para entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las proteínas se
componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos
de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas
aminoácidos.
Los veinte tipos distintos de aminoácidos que se encuentranen condiciones
normales en las proteínas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa. Los aminoácidos
difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el
aminoácido más simple presenta un hidrógeno como grupo R o cadena lateral; la
alanina un grupo metilo (-CH3).
Los aminoácidos puestos en unasolución de pH neutro se comportan como iones
dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3+ y el grupo carboxilo dona un
protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según se mencionó, la solución de un
ácido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando
se agrega un ácido o una base.Gracias a los grupos amino y carboxilo de una
proteína, al encontrarse ésta en una solución, resiste cambios en la acidez o
alcalinidad y, por lo tanto, desempeña las funciones de un importante amortiguador
biológico.
El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada
aminoácido puede presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en
espejo. Ambas imágenes seIlaman L-isómero y D-isómero. Cuando se sintetiza un
aminoácido en el laboratorio se produce una mezcla de isómeros L y D. Sin
embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-isómeros. Una excepción
serían los pocos aminoácidos D presentes en los antibióticos producidos por los
hongos.
Los aminoácidos se agrupan en la figura según las propiedades de sus cadenas

laterales. Losaminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos, en
tanto que aquéllos con cadenas laterales polares son hidrófilos. Los aminoácidos
ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo
carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los
aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino
en su cadenalateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son iónicas y por tanto,
son hidrófilas. Además de los veinte aminoácidos conocidos, algunas proteínas
contienen otros aminoácidos menos comunes. Estos se producen por la
modificación de aquéllos, al formar parte de una proteína. Por ejemplo, la lisina y la
prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente
después deincorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan origen a enlaces
cruzados entre las cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la
firmeza y la fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales
componentes del cartílago, del hueso y de otros tejidos conectivos.
Con excepciones, las plantas sintetizan todos sus aminoácidos a partir de
sustancias más simples. Lascélulas humanas y animales fabrican algunos de
importancia biológica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria.
Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta: éstos
son los llamados aminoácidos esenciales. Los animales tienen distintas capacidades
de biosíntesis; lo que para un animal es un aminoácido esencial, para otro puede no
serlo.

Lascadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos
Los aminoácidos se combinan por medios químicos unos con otros enlazando el
carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de
otra. El enlace covalente que une dos aminoácidos se denomina enlace peptídico.
Cuando dos aminoácidos se combinan, se forma un dipéptido; una cadena más
larga recibe el nombre...