AMINOACIDOS Y PROTEINAS

AMINOACIDOS Y PROTEINAS
8.1.ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS
Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un grupo amino (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carácter ácido, además de una cadena variable (-R)  y un hidrógeno (-H).
Todos estos grupos se unen a un Carbono (C) que se denomina Cα con lo cual este carbono tendría sus cuatro posiblesenlaces ocupados por grupos distintos (Figura 2) dispuestos en una estructura tetraédrica.
Finalmente para no saturar tanto, comentar que estos α-aa (alfa-aminoácidos) presentan isomería óptica, de modo que tienen dos conformaciones posibles dependiendo de la disposición de sus grupos en el espacio, una L (Levo, Izquierda) y otra D (Dextro, derecha), también llamados enantiómeros. Para que loentiendan, si dispusiéramos la molécula con el grupo carboxilo en su parte superior y su cadena variable hacia abajo, habría dos posiciones posibles de los otros dos grupos. Si el grupo amino está a la izquierda sería L, y si el grupo amino está a la derecha, sería D como podéis ver en la figura 3. Todos los aminoácidos que aparecen en las proteínas son L. 
SIMETRÍA ÓPTICA
En el próximo veremos formasde clasificar los aminoácidos y cuáles son. En este hemos visto, de qué se componen las proteínas, cuál es su unidad fundamental y sus niveles de organización además de cuál es la estructura de los aminoácidos.
Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos ellos son -aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivollamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-. El carbono- recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo d Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean.

Aminoácidos alifáticos
En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral esalifática, es decir una cadena hidrocarbonada.


Glicina, Gly, G


Alanina, Ala, A


Valina, Val, V


Leucina, Leu, L


Isoleucina, Ile, I



Aminoácidos básicos
Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina.


Lisina, Lys, K


Arginina, Arg, R


Histidina, His, H

Aminoácidos ácidos y sus amidas
En este grupoencontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen ungrupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.


Ácido aspártico, Asp, D


Asparragina, Asn, N


Ácido glutámico, Glu, E


Glutamina, Gln, Q
8.2.AMINOACIDOS COMO IONES DIPOLARES PUNTO ISOELECTRICO
Dado que los grupos ionizables de los aminoácidos son ácidos relativamente débiles podemos aplicar la ecuación de Henderson-Hasselbalch para calcular la fracción de cada grupo que se encueltraionizada a un determinado pH.
El grupo -carboxilo tiene un pKa entre 1,8 y 2.5, mucho más bajo que el pKa del ácido acético (pKa = 4.8). Esto se debe al efecto inductivo que ejerce el grupo amino que al estar protonado atrae hacia si los electrones del grupo carboxilo favoreciendo la desprotonación del mismo. Para un grupo carboxilo que tenga un pKa de 2.0 la proporción de forma desprototonada a formaprotonada a pH 7 será de 100.000 a 1, es decir, a pH fisiológico la forma predominante es la de anión carboxilato.
Para el grupo amino el valor de pKa varia entre 8,7 y 10,7. Así para un grupo amino cuyo pKa sea de 10,0 la razón base/ácido será de 1/1000 a pH 7. Esto datos confirman el hecho de que la forma predominante a pH neutro para los aminoácidos es la forma de zwitterion neutro....