enfermeria

Catabolismo de Treonina

Hay por lo menos tres vías para el catabolismo de treonina que se han identificadas en levaduras, insectos y vertebrados como mamíferos. La treonina principales catabololizing vía en los seres humanos implica glicina independiente serina/treonina deshidratasa α-cetobutirato rendimiento que es más catabolizan a propionil-CoA y finalmente el ciclo del ATC intermedios,succinil-CoA. Serina/treonina deshidratasa se expresa en altos sólo los niveles en el hígado. Parece que en los recién nacidos catabolismo de treonina se realiza solamente mediante la acción de la serina/treonina deshidratasa. Por lo tanto, se presume que esta es la treonina predominante catabolismo vía en los seres humanos.

La segunda vía del catabolismo de treonina utilizahydroxymethyltransferase serina. Como se ha indicado por encima de esta enzima pertenece a una familia de transferasas una emisión de carbono y es alternativamente llamado hydroxymethyltransferase glicina o treonina aldolasa. El productos de esta reacción son la acetil-CoA y la glicina. La glicina puede ser convierte a la serina a través de la misma enzima serina y es entonces que catabolizan descrito anteriormentepiruvato rendimiento y NH4+. Así, a través de esta ruta catabólica los rendimientos derivados treonina cetogénicos y glucogénicos. En los seres humanos parece que treonina aldolasa en realidad es codificada por un pseudogen no funcionales, mientras que en otros mamíferos y vertebrados (por ejemplo, ratones, peces cebra y ranas con garras) la gen codifica una treonina aldolasa treonina funcionalescatabolismo de la enzima.

Una vía adicional se produce en la mitocondria y se inicia por treonina deshidrogenasa obtención de α-amino-β-cetobutirato (2-amino-3-cetobutirato). El 2-amino-3-cetobutirato es o bien convertidos en acetil-CoA y la glicina, a través de la acción de 2-amino-3-cetobutirato coenzima A ligasa (también llamado glicina C-acetyltransfease), o puede degradar de formaespontánea a aminoacetone que se convierte en piruvato. El gen de la deshidrogenasa treonina en humanos parece ser no funcional debido a la incorporación de tres inactivación de las mutaciones. Por lo tanto, Considerando que, esta enzima es una enzima treonina principales catabolismo en otros mamíferos como los ratones, es la serina/treonina deshidratasa gen que es más importante en el catabolismo detreonina en los seres humanos.Como el glutamato, aspartato es sintetizado por una simple 1-paso transamination reacción catalizado por aspartato aminotransferasa, AST (anteriormente denominado suero glutamato-oxalato transaminasas, SGOT).

Reacción catalizada por la aspartato aminotransferasa (AST)

Aspartato también puede derivarse de asparragina (cuya síntesis se expone a continuación) a través dela acción de asparaginasa. La importancia de aspartato como precursor de ornitina para el ciclo de la urea es se describe en el metabolismo de nitrógeno .

Reacción catalizada por asparaginasa
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Alanina y Ciclo de Glucosa-Alanina

Aparte de su papel en la síntesis de proteínas, la alanina es segunda en importancia solamente con respecto a la glutamina como aminoácidocirculante. En esta capacidad sirve únicamente en la transferencia de nitrógeno de tejidos periféricos al hígado. La alanina es transferida a la circulación por muchos tejidos, pero principalmente por el músculo, en el cual la alanina se forma del piruvato en un rango proporcional a los niveles intracelulares de piruvato. El hígado acumula alanina plasmática, revierte la transaminación que ocurre en elmúsculo, y aumenta proporcionalmente la producción de urea. El piruvato es oxidado o convertido a glucosa vía gluconeogénesis. Cuando la transferencia de alanina del músculo al hígado se une con el transporte de glucosa desde el hígado de regreso al músculo, este proceso se conoce como ciclo de la glucosa-alanina. La característica clave del ciclo es que los tejidos periféricos exportan piruvato...