Enzimas

ENZIMAS
CONTENIDOS

ENZIMAS. Generalidades. Cofactor. Coenzima. Clasificación. Principios de la catálisis enzimática. Características de la acción enzimática. Factores que regulan la cinética enzimática. Inhibidores enzimáticos. Modelo cinético de Michaelis- Menten. Enzimas alostéricas . Catálisis ácido- base, covalente, por iones metálicos. Zimógenos. Sistemas multienzimáticos .Distribución intracelular de enzimas.

GENERALIDADES

Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc., gracias a la existencia de catalizadores denominados enzimas. Las enzimas se caracterizan por su notable eficiencia y su extraordinaria especificidad.
La gran mayoría de las enzimas son proteínas, tambiénexiste ARN con actividad catalítica (ribozimas). Algunas enzimas son proteínas simples y otras, proteínas conjugadas asociadas con otra molécula no proteica, de pequeño tamaño, la coenzima o cofactor. En función de su naturaleza se denominan:
Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. (Cofactores). Algunos cofactores entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de laproteína enzima (metaloproteínas) ; otros al parecer, establecen un enlace entre la enzima y el sustrato.
Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.Fig. 3. Se observan ejemplos de cofactores.



Fig. 4 . Se observa el complejo holoenzima, constituido por todos los componentes antes nombrados. (Holoenzima )


HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Enzima total Proteína No proteínica
Termolábil Termoestable
No dializa

Coenzimas comunes

Nombre
Vitaminacorrespondiente
Pirofosfato de tiamina
TIAMINA
Fosfato de piridoxal
PIRIDOXINA
Biotina
BIOTINA
Flavina adenina mononucleótido (FMN)
RIBOFLAVINA
Flavina adenina dinucleótido (FAD)
RIBOFLAVINA
Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD)
NICOTINAMIDA
Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP)
NICOTINAMIDA
Coenzima A
ACIDO PANTOTÉNICO
Acido tetrahidrofólico
ACIDO FÓLICO
Coenzima B12VITAMINA B12

CLASIFICACIÓN
· Clase 1: Oxidoreductasas
· Clase 2: Transferasas
· Clase 3: Hidrolasas
· Clase 4: Liasas
· Clase 5: Isomerasas
· Clase 6: Ligasas

PRINCIPIOS DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato osobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por una enzima:
· La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.
· El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado porlos aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
· Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción




Fig.1. Esquema de reacción enzimática. Se observan los distintos pasos de activación y sentido de la reacción.

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevadaespecificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica.
Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima específica.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.


El sustrato se...