Proteinas Globulares

PROTEÍNAS GLOBULARES
Las funciones biológicas de las proteínas globulares normalmente implican la unión precisa de pequeños ligandos o grandes macromoléculas como los ácidos nucleicos u otrasproteínas. Cada proteína posee una superficie única y compleja que contiene cavidades o hendiduras cuya estructura es complementaria a la de ligandos específicos. Tras la unión del ligando se produce uncambio conformacional de la proteína que está ligado a un suceso bioquímico. Por ejemplo, la unión del ATP a la miosina en las células musculares es un suceso crítico en la contracción muscular.
Lasproteínas mioglobina y hemoglobina que unen oxígeno son ejemplos interesantes y bien analizados de proteínas globulares. Ambas son miem bros de las hemoproteínas, un grupo especializado de proteínas quecontiene el grupo prostético hemo. Aunque el grupo hemo en ambas proteínas es responsable de la unión reversible del oxígeno molecular, las funciones fisiológicas de la mioglobina y la hemoglobina sonsignificativamente diferentes. Las propiedades químicas del hemo dependen del ion Fe2 + en el centro del grupo prostético. El Fe2 + forma seis enlaces coordinados. El átomo de hierro está unido a loscuatro nitrógenos en el centro del anillo de protoporfirina. Hay otros dos enlaces coordinados disponibles, uno en cada lado de la estructura plana del hemo. En la mioglobina y la hemoglobina elquinto enlace de coordinación es para el átomo de nitrógeno de un residuo de histidina, y el sexto enlace de coordinación se encuentra disponible para la unión del oxígeno. Además de servir como unreservorio para el oxígeno dentro de las células musculares, la mioglobina facilita la difusión del oxígeno en las células con un metabolismo activo. La función de la hemoglobina, la proteína principal delos eritrocitos, es aportar oxígeno a las células de todo el cuerpo. La comparación de las estructuras de estas dos proteínas explica varios principios importantes de la estructura, la función y la...