Actividad enzimatica de la piruvico transaminaza

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ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA PIRUVICO TRANSAMINASA

INTRODUCCIÓN
Cinética enzimática
Las enzimas son proteínas que realizan la catálisis de las reacciones químicas que se llevan a cabo en losseres vivos. Aunque las reacciones enzimáticas obedecen a los mismos principios de la cinética química, se diferencian de éstas por el hecho de que las enzimas son saturadas por los substratos.
Duranteuna reacción enzimática, el substrato S se une químicamente a la enzima E para formar un complejo "enzima-substrato" (ES). Luego de sufrir varias reacciones químicas, el complejo ES se rompe para darorigen al producto P, liberando a la enzima E, que puede volver a iniciar otro ciclo catalítico.

E + S \=====\ ES \=====\ E + P

Se supone que estas reacciones son reversibles.
En 1913,Michaelis y Menten desarrollaron la teoría cinética general que explica el comportamiento de las reacciones enzimáticas.
Transaminasas
En el catabolismo de más de una docena de aminoácidos, el grupoalfa-amino es removido mediante catálisis enzimática. Ya que la reacción es una transaminación, las enzimas responsables son designadas como aminotransferasas o transaminasas. En esta reacción el grupoalfa-amino se transfiere al carbono alfa de un alfa-cetoácido, frecuentemente ácido alfa-cetoglutárico.
Algunos ejemplos de este tipo de enzimas son la aspartato aminotransferasa, la leucinotransaminasa, la tirosina transaminasa y la alanina transaminasa que actúa en la catálisis de la reacción del presente experimento.

La actividad de la alanino transaminasa se determina por colorimetríamidiendo la cantidad del alfa-cetoácido producido (ácido pirúvico), mediante la reacción estequiométrica con 2,4 dinitrofenilhidrazina (2,4-DNPH), que forma un compuesto colorido que tiene unaabsorción máxima Amáx a una longitud de onda de 505 nm.

Objetivo general
Medir la actividad enzimática de la Alanina aminotransaminasa en un extracto crudo de semillas de chicharo mediante un método...
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