Actividad enzimatica de la piruvico transaminaza
Páginas: 4 (920 palabras)
Publicado: 26 de abril de 2011
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA PIRUVICO TRANSAMINASA
INTRODUCCIÓN
Cinética enzimática
Las enzimas son proteínas que realizan la catálisis de las reacciones químicas que se llevan a cabo en losseres vivos. Aunque las reacciones enzimáticas obedecen a los mismos principios de la cinética química, se diferencian de éstas por el hecho de que las enzimas son saturadas por los substratos.
Duranteuna reacción enzimática, el substrato S se une químicamente a la enzima E para formar un complejo "enzima-substrato" (ES). Luego de sufrir varias reacciones químicas, el complejo ES se rompe para darorigen al producto P, liberando a la enzima E, que puede volver a iniciar otro ciclo catalítico.
E + S \=====\ ES \=====\ E + P
Se supone que estas reacciones son reversibles.
En 1913,Michaelis y Menten desarrollaron la teoría cinética general que explica el comportamiento de las reacciones enzimáticas.
Transaminasas
En el catabolismo de más de una docena de aminoácidos, el grupoalfa-amino es removido mediante catálisis enzimática. Ya que la reacción es una transaminación, las enzimas responsables son designadas como aminotransferasas o transaminasas. En esta reacción el grupoalfa-amino se transfiere al carbono alfa de un alfa-cetoácido, frecuentemente ácido alfa-cetoglutárico.
Algunos ejemplos de este tipo de enzimas son la aspartato aminotransferasa, la leucinotransaminasa, la tirosina transaminasa y la alanina transaminasa que actúa en la catálisis de la reacción del presente experimento.
La actividad de la alanino transaminasa se determina por colorimetríamidiendo la cantidad del alfa-cetoácido producido (ácido pirúvico), mediante la reacción estequiométrica con 2,4 dinitrofenilhidrazina (2,4-DNPH), que forma un compuesto colorido que tiene unaabsorción máxima Amáx a una longitud de onda de 505 nm.
Objetivo general
Medir la actividad enzimática de la Alanina aminotransaminasa en un extracto crudo de semillas de chicharo mediante un método...
INTRODUCCIÓN
Cinética enzimática
Las enzimas son proteínas que realizan la catálisis de las reacciones químicas que se llevan a cabo en losseres vivos. Aunque las reacciones enzimáticas obedecen a los mismos principios de la cinética química, se diferencian de éstas por el hecho de que las enzimas son saturadas por los substratos.
Duranteuna reacción enzimática, el substrato S se une químicamente a la enzima E para formar un complejo "enzima-substrato" (ES). Luego de sufrir varias reacciones químicas, el complejo ES se rompe para darorigen al producto P, liberando a la enzima E, que puede volver a iniciar otro ciclo catalítico.
E + S \=====\ ES \=====\ E + P
Se supone que estas reacciones son reversibles.
En 1913,Michaelis y Menten desarrollaron la teoría cinética general que explica el comportamiento de las reacciones enzimáticas.
Transaminasas
En el catabolismo de más de una docena de aminoácidos, el grupoalfa-amino es removido mediante catálisis enzimática. Ya que la reacción es una transaminación, las enzimas responsables son designadas como aminotransferasas o transaminasas. En esta reacción el grupoalfa-amino se transfiere al carbono alfa de un alfa-cetoácido, frecuentemente ácido alfa-cetoglutárico.
Algunos ejemplos de este tipo de enzimas son la aspartato aminotransferasa, la leucinotransaminasa, la tirosina transaminasa y la alanina transaminasa que actúa en la catálisis de la reacción del presente experimento.
La actividad de la alanino transaminasa se determina por colorimetríamidiendo la cantidad del alfa-cetoácido producido (ácido pirúvico), mediante la reacción estequiométrica con 2,4 dinitrofenilhidrazina (2,4-DNPH), que forma un compuesto colorido que tiene unaabsorción máxima Amáx a una longitud de onda de 505 nm.
Objetivo general
Medir la actividad enzimática de la Alanina aminotransaminasa en un extracto crudo de semillas de chicharo mediante un método...
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