Aminoacidos 2015

Estructura general de un aminoácido.
Esta estructura es común a todos los alfaaminoácidos, con una única excepción. (La
excepción es la prolina, un aminoácido cíclico).
El grupo R o cadenal lateral (en rojo) unido al
carbono (alfa) (en azul) es diferente para
cada aminoácido.

Se usan dos convenciones para
identificar a los carbonos dentro
de un aminoácido. Los carbonos
adicionales de un grupo Rse
designan comúnmente (beta),
(gamma), (delta), (epsilon),
empezando a partir del carbono
(alfa). Para la mayoría de las demás
moléculas orgánicas, los átomos de
carbono se numeran simplemente a
partir de un extremo, dando la
máxima prioridad
a los carbonos con sustituciones que contengan átomos de mayor número atómico.
Siguiendo esta última convención, el grupo carboxilo de un aminoácido seríael C-1 y el
carbono alfa sería el C-2.

Estereoisomerismo en los alfaaminoácidos.
a)Los dos estereoisómeros de la alanina, la L- y la D-alanina, son imágenes especulares
no superponibles entre sí (enantiómeros). b) Los enlaces con forma de cuña se
proyectan fuera del plano del papel; los enlaces a trazos lo hacen por detrás.
c) Se supone que los enlaces horizontales se proyectan fuera del plano delpapel, los
enlaces verticales por detrás. No obstante, se utilizan a menudo las fórmulas de
proyección de una forma descuidada sin pretender
representar una configuración estereoquímica específica.

Aminoácidos APOLARES, con cadenas laterales alifáticas. (También Phe y Trp.)

Aminoácidos POLARES, sin carga.
¡¡ MUY IMPORTANTE, existe un error ¡!. El aminoácido PROLINA que aparece
en este últimaclasificación dentro de los aminoácidos polares sin carga, tiene
como cadena lateral una cadena alifática (sombreada en rosa) y es por tanto apolar,
por lo que debería aparecer en el recuadro de arriba.

Aminoácidos
AROMÁTICOS
con cadenas
laterales (o
grupos R)
aromáticos.

Aminoácidos BÁSICOS
con cadenas laterales
cargadas positivamente.

Aminoácidos ÁCIDOS con cadenas laterales cargadasnegativamente.

Los 20 aminoácidos estándar de las proteínas. Las fórmulas estructurales
muestran el estado de ionización que predomina a pH 7.0 Las partes no
sombreadas son comunes para todos los aminoácidos; las partes sombreadas en
color son los grupos R. Aunque el grupo R de la histidina se muestra sin carga, su
pKa es tal que una fracción pequeña pero significativa de estos grupos está
cargadapositivamente a pH 7.0

Absorbancia de la luz ultravioleta por los aminoácidos aromáticos. Espectros
de absorción de luz de los aminoácidos aromáticos triptófano y tirosina a pH 6,0.
Los aminoácidos están presentes en cantidades equimolares (10-3 M) en idénticas
condiciones. La absorción de la luz por el triptófano es cuatro veces mayor que la
de la tirosina. El máximo de absorbancia para ambos estácercano a 280 nm
(nanómetros). La absorción de la luz del tercer aminoácido aromático, la
fenilalanina (no mostrado), generalmente contribuye poco a las propiedades de
absorbancia de las proteínas.

Formación
reversible de un
puente disulfuro
por oxidación de
dos moléculas de
cisteína. Los
puentes disulfuro
entre residuos de
Cys estabilizan las
estructuras de
muchas proteínas.

Aminoácidos noestándar
a) Algunos aminoácidos no estándar
encontrados en proteínas. Todos ellos
provienen de aminoácidos estándar. Los
grupos funcionales extra añadidos a través
de reacciones de modificación se muestran en
rojo. La desmosina se forma a partir de
cuatro residuos de Lys. b) La ornitina y la
citrulina, que no se encuentran en las
proteínas, son intermediarios en la
biosíntesis de arginina y en el ciclode la
urea.

Propiedades y convenciones asociadas a los aminoácidos estándar.
Nombres abreviados: Normalmente, aunque no en todos los casos, las tres primeras letras
del nombre en inglés de cada aminoácido.
pK1 indica el valor de pKa del grupo alfa carboxilo.
pK2 indica el valor de pKa del grupo alfa amino.
pKR indica el valor de pKa de la cadena lateral de los aminoácidos cuya cadenal...