Aminoacidos y proteinas

Aminoácidos y proteínas

1. ¿Como esta constituido un aminoácido de acuerdo a los grupos funcionales que posee?

- Los aminoácidos están unidos por medio de enlaces covalentes, y toso están formados por un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (CO2H). Los de mayor importancia biológica y que intervienen en la estructura de las proteínas son los a-aminoácidos, aquellos que en elgrupo amino están unidos a un carbono a. Los nombres de los aminoácidos suelen derivar de los nombres de la fuente de la que se aislaron por primera vez: Ej, asparagina ( Asparragus officinalis)

2. ¿Qué características presentan los aminoácidos?

- Los aminoácidos son sólidos cristalinos iónicos, en general, solubles en agua, y poseen puntos de fusión parecidos a los de otros compuestosiónicos y mucho mayor que los de los compuestos orgánicos de masa molecular semejante. La presencia de un grupo amino y carboxilo en la misma molécula le confiere un carácter anfótero, donde el grupo carboxilo se encuentra como anión carboxilato y el grupo amino, como catión amonio. Estos grupos forman un dipolo eléctrico llamado zwitteriones, que en soluciones fuertemente ácidas se presentan enforma cationica, en soluciones básicas, se presenta como aniones. Cuando el pH es tal que la concentración de formas anionicas y cationicas es igual, se dice que corresponde al punto isoeléctrico, que depende de la naturaleza del grupo R que acompaña al aminoácido.

3. Clasifica a los aminoácidos.

- Aminoácidos con grupo R apolar, alifático: Los aminoácidos cuyos gruposhidrocarbonados son no polares, resultan hidrofóbicos. Si los grupos R son voluminosos, como el caso de la valina, la ananina y la leucina, permiten interacciones hidrofóbicas en las proteínas.

- Aminoácidos con grupo R aromático: Los aminoácidos son relativamente hidrofóbicos, aunque la tirosina, por la presencia del grupo hidroxilo, puede formar puentes de hidrogeno, y el tripófano tiene un nitrógenoque le confiere cierta polaridad.

- Aminoácidos con grupo R polar, sin carga: Son aminoácidos hidrófilos, es decir, que son mas solubles en agua. Algunos de ellos pueden formar interacciones por puentes de hidrogeno, como la serina y la treonina, que poseen grupos hidroxilos, y la asparagina y la glutamina, que poseen grupos amidas. Si en la cadena se encuentran dos moléculas decisteína, estas pueden unirse a través de los grupos –SH, formando un puente disulfuro.

- Aminoácidos con grupo R cargado positivamente a pH neutro. Poseen un segundo grupo amino en la cadena carbonada, lo que les confiere su carga positiva y si basicidad.

4. ¿A qué llamamos enlaces peptídicos?
Llamamos enlaces peptidicos a los enlaces de dos aminoácidos que pueden unirse eliminandouna molecula de agua, que esta formada por el hidroxilo del grupo carboxilo del extremo de un aminoácido, para dar lugar a la formación de un enlace que pertenece a la familia de las uniones tipo amida. Son reacciones de condensación, muy frecuentes en las células. Cuando se unen 2 aminoácidos se llama enlace dipeptido, si son tres, tripeptido, cuatro, tetrapeptido, cinco, pentapeptido. Cuando seune un pequeño numero de aminoácidos, es un oligopeptido. Y cuanto se unen un gran numero, polipeptido.

5. Caracteristicas:
Pueden contener 200 a 400 aminoácidos. Unidas mediante enlaces peptidicos y forman cadenas de gran extensión
Se estructuran en base a una o mas cadenas polipeptidas, unidas por enlaces no covalentes como las fuerzas de Van der Waals, las interaccionesiónicas y las hidrofóbicas, y por puentes de hidrógenos.
Las proteínas mas pequeás son los citromos C ( 13000 dalton ), y la mas grande es Apolipoproteina B ( 500.000 dalton)

Clasificación: De acuerdo con la naturaleza y función del grupo químico prostético:
- Ligoproteínas: Contienen Lípidos
- Glucoproteínas: Contienen hidratos de carbono
- Nucleoproteínas:...