Aminoacidos y proteinas

Bioquímica I
Tema 2 Aminoácidos y proteínas

Lic. Alejandro Llanes Mazón ( thyngum@gmail.com )

Aminoácidos de importancia biológica

Aminoácidos que forman las proteínas
 De todos los posibles aminoácidos, sólo 20 están usualmente formando parte de las proteínas, estos se conocen como aminoácidos convencionales o estándar:
Nombre Alanina Cisteína Aspartato Glutamato FenilalaninaGlicina Histidina Isoleucina Lisina Leucina Metionina Asparagina Prolina Glutamina Arginina Serina Treonina Valina Triptófano Tirosina Código de tres letras Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Gln Arg Ser Thr Val Trp Tyr Código de una letra A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y

Aminoácidos que forman las proteínas
 Todos los aminoácidos que forman las proteínas: • Sonα-aminoácidos, pues los grupos –COO– y –NH3+ están unidos al Cα, los restantes átomos de C (Cβ, Cγ, etc.) están formando parte de la cadena lateral (R):

•

Tienen un centro quiral en el Cα, por lo que tienen dos estereoisómeros (D y L):

L-Alanina

D-Alanina

•

En las proteínas se encuentran casi exclusivamente los estereoisómeros L, salvo algunas pocas excepciones.

Aminoácidos que formanlas proteínas
 Los α-L-aminoácidos que forman las proteínas se diferencian por la naturaleza química de sus cadenas laterales.  Los aminoácidos apolares tienen cadenas laterales alifáticas y participan mayormente en interacciones hidrofóbicas.

Glicina (Gly, G)

Alanina (Ala, A)

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Isoleucina (Ile, I)

Prolina (Pro, P)

Metionina (Met, M)Aminoácidos que forman las proteínas
 Los aminoácidos aromáticos tienen un grupo fenilo (o derivado) en su cadena lateral, que les confiere propiedades singulares: • • Aunque son apolares, el grupo fenilo sustituido los hace algo más polares. Son los responsables de que las proteínas absorban luz en la región UV (~280 nm).

Fenilalanina (Phe, F)

Tirosina (Tyr, Y)

Triptófano (Trp, W)Aminoácidos que forman las proteínas
 Los aminoácidos polares tienen grupos polares no cargados en sus cadenas laterales, estos grupos no se ionizan en solución, pero participan en interacciones electrostáticas.

Serina (Ser, S)

Treonina (Thr, T)

Cisteína (Cys, C) Asparagina (Asn, Q) Glutamina (Gln, N)

Cisteína es uno de los dos aminoácidos que contienen azufre (S), en este, en la forma degrupo tiol (–SH). Dos grupos tioles pueden unirse covalentemente para formar un puente disulfuro. Este tipo enlace puede encontrarse en las proteínas.

Aminoácidos que forman las proteínas
 Los aminoácidos polares con carga son aquellos que tienen un grupo ionizable en su cadena lateral, pueden ser: • • Aminoácidos ácidos (con carga negativa) debida a un grupo –COO–. Aminoácidos básicos (concarga positiva) debida a un grupo –NH3+ o similar.

Aspartato (Asp, D)

Glutamato (Glu, E) Lisina (Lys, K)

Histidina (His, H) Arginina (Arg, R)

Otros aminoácidos de importancia biológica
 Aminoácidos no convencionales que pueden encontrarse en las proteínas:

Selenocisteína 4-hidroxiprolina

6-N-metil-lisina

Desmosina 4-hidroxilisina

 Aminoácidos que son intermediarios delmetabolismo del nitrógeno:

Ornitina

Citrulina

Péptidos y cadenas polipeptídicas

Enlace peptídico
 El enlace peptídico es el enlace que se forma al condensarse el grupo –NH2 de un aminoácido con el –COOH de otro, con la pérdida de H2O:

 Cuando se unen varios aminoácidos se forma un péptido ó cadena polipeptídica:

 En este tipo de cadenas: • • • Queda un grupo –NH3+ libre enuno de los extremos (extremo N-terminal). En el otro extremo queda un grupo –COO– libre (extremo C-terminal). El resto de los grupos –NH3+ y –COO– quedan “sepultados” dentro de la cadena, la única parte de cada residuo de aminoácido que queda expuesta es su cadena lateral.

Enlace peptídico
 La ruptura del enlace peptídico se denomina hidrólisis, debido a que ocurre con la entrada de una...