Aminoacidos

Los veinte aminoácidos. Estructura y propiedades.
Aminoácidos
Son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Los a-aminoácidos constan de un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y un grupo distintivo R (cadena lateral), unidos al átomo de carbono a (adyacente a un carboxilo) (Fig. 1).


Fig. 1 Estructura de un aminoácido

Estereoquímica

Entodos los aminoácidos, excepto la glicina, el carbono-a está unido a cuatro sustituyentes diferentes (grupo amino, carboxilo, cadena lateral (R) e hidrógeno). Debido a esto, el carbono-a constituye un centro quiral (sitio donde es posible tener dos configuraciones diferentes, que son imágenes especulares no superponibles, llamadas enantiómeros). Los enantiómeros se pueden distinguir por que rotande manera diferente el plano de la luz polarizada. Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son enantiómeros L. Algunos D-aminoácidos se encuentran en péptidos sintetizados fuera de los ribosomas (Fig. 2).


Fig. 2 Enantiómeros de los aminoácidos

Propiedades ácido-base

Todos los aminoácidos tienen por lo menos dos grupos ionizables, y por lo tanto, su carga neta dependedel pH del entorno. Los grupos carboxilo del Ca tienen valores de pKa entre 1.8 y 2.8, siendo más ácidos que los ácidos monocarboxílicos simples. Los valores de pKa de los grupos a-amino varían entre 8.8 y 10.6. A pH neutro, los aminoácidos en disolución se encuentran como iones dipolares (zwitteriones), es decir, el grupo amino se encuentra protonado y el grupo carboxilo disociado (Fig. 1). Losaminoácidos ácidos y básicos también tienen grupos ionizables en su cadena lateral, sus valores de pKa se indican en la tabla 1.

Para ilustrar la dependencia de la carga neta de un aminoácido con respecto al pH del entorno, se considerará al aminoácido histidina. Además de los grupos carboxilo y amino en el Ca, (valores de pKa de 1.8 y 9.2, respectivamente), la histidina tiene un anillo deimidazol en su cadena lateral con un valor de pKa de 6.0. Por lo tanto, la carga neta (la suma de las cargas positivas y negativas) cambia de +2 a -1 a medida que se incrementa el pH. A pH de 7.6, la carga neta es cero aunque la molécula contiene dos grupos casi completamente ionizados bajo estas condiciones. Al valor de pH donde la carga neta es cero, se llama punto isoeléctrico (Figura 3).


Fig.3 Curva de titulación de la histidina

Estructura

Los veinte tipos de cadenas laterales de los aminoácidos que conforman las proteínas, varían en tamaño, forma, carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno y reactividad química. La clasificación de aminoácidos se hace con base en la estructura y polaridad de sus cadenas laterales (Tabla 1).

Tabla 1. Estructura de los aminoácidosAminoácidos con cadenas laterales alifáticas







Glicina
(Gly, G) Alanina
(Ala, A) Valina
(Val, V) Leucina
(Leu, L) Isoleucina
(Ile, I) Prolina
(Pro, P)
Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas





Fenilalanina
(Phe, F) Tirosina
(Tyr, Y) Triptofano
(Trp, W)
Aminoácidos con cadenas laterales azufradas




Cisteína
(Cys, C) Metionina(Met, M)
Aminoácidos con cadenas laterales hidroxiladas



Serina
(Ser, S) Treonina
(Thr, T)
Aminoácidos con cadenas laterales básicas




Lisina
(Lys, K) Arginina
(Arg, R) Histidina
(His, H)
pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

Aminoácidos con cadenas laterales ácidas y sus amidas respectivas





Aspartato
(Asp, D) Glutamato
(Glu, E) Asparagina
(Asn, N)Glutamina
(Gln, Q)
pKa=4.0 pKa=4.3
El enlace peptídico y sus características. La estructura primaria de las proteínas
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