Aminoacidos

INDICE

INTRODUCCION…………………………………………………………………………III

AMINOACIDOS:
Tipos de aminoácidos
Clasificación por cantidad…………..………………………………………………………………………..V
PROTEINA...……………………………………………………………………………..VII
Función
Importancia
Clasificación por cantidad……………………………………………………………...VIII
Dipeptidos
fenilalanina
melanina………………………………………………………………………………..…IX
ESTRUCTURA
Primaria
SecundariaTerciaria
Cuaternaria…….…………………………………………………………………………..X
Forma……………………………………………………………………………………...XI
Conclusiones……………………………………………………………………………XIII
BIBLIOGRAFIA…………………………………………………………………………XIV

INTRODUCCION:
H
R-C- COOH
NH2
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todosellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.
Se han propuesto varios métodospara clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clasesprincipales:
1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.
2. Polares, pero sin carga.
3. Grupos R con carga positiva y
4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras.
- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos.Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. - Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionalespolares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares deesta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.
- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y lahistidina. - Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denominaPunto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
Proteínas.
- Péptidos y Enlace peptídico.
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
• etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se...